Автореферат диссертации на соискание ученой степени доктора
биологических наук: 03.01.03 – молекулярная биология. — Институт
белка РАН. — Москва, 2010. — 49 с.
Целью настоящей работы являлось изучение структуры
бактериального 5S рРНК-белкового комплекса и специфических
взаимодействий в нем, а также выяснение роли 5S рРНК-связывающих
белков в сборке функционально-активной бактериальной рибосомы.
Научная новизна и практическая значимость работы. В настоящей работе была поставлена точка в давнем вопросе о численности бактериальных 5S рРНК-связывающихся рибосомных белков: их оказалось три, и один из них, белок семейства СТС, является особенностью бактериального аппарата трансляции. Впервые было продемонстрировано, что представители семейства СТС, такие рибосомные белки как TL5 T. thermophilus и L25 E. coli, а также основной стрессовый белок CTC B. subtilis, являются не только структурными, но и функциональными гомологами. Впервые показано, что местом специфического связывания рибосомного белка L5 на 5S рРНК является С-петля. Определенная в данной работе пространственная структура большей части 5S рРНК-белкового комплекса с высоким разрешением внесла существенный вклад в построение модели рибосомы, и является востребованной до сих пор в исследованиях детальной структурной организации бактериальной рибосомы. В работе также получены данные, которые позволили впервые оценить степень необходимости каждого из 5S рРНК-связывающих белков для сборки функционально-активной рибосомы in vivo и для выживания бактериальной клетки. Впервые показано, что белок семейства СТС, не являясь необходимым для выживания клеток E. coli, чрезвычайно важен для стабилизации структуры центрального протуберанца рибосомной 50S субчастицы.
Научная новизна и практическая значимость работы. В настоящей работе была поставлена точка в давнем вопросе о численности бактериальных 5S рРНК-связывающихся рибосомных белков: их оказалось три, и один из них, белок семейства СТС, является особенностью бактериального аппарата трансляции. Впервые было продемонстрировано, что представители семейства СТС, такие рибосомные белки как TL5 T. thermophilus и L25 E. coli, а также основной стрессовый белок CTC B. subtilis, являются не только структурными, но и функциональными гомологами. Впервые показано, что местом специфического связывания рибосомного белка L5 на 5S рРНК является С-петля. Определенная в данной работе пространственная структура большей части 5S рРНК-белкового комплекса с высоким разрешением внесла существенный вклад в построение модели рибосомы, и является востребованной до сих пор в исследованиях детальной структурной организации бактериальной рибосомы. В работе также получены данные, которые позволили впервые оценить степень необходимости каждого из 5S рРНК-связывающих белков для сборки функционально-активной рибосомы in vivo и для выживания бактериальной клетки. Впервые показано, что белок семейства СТС, не являясь необходимым для выживания клеток E. coli, чрезвычайно важен для стабилизации структуры центрального протуберанца рибосомной 50S субчастицы.