НТУ ХПИ, Харьков, Огурцов А.Н., 2014, 7 с.
Вопросы:
Что называется активным центром фермента?
Назовите четыре отличия ферментативных реакций от неферментативных реакций.
Что такое "стандартный дефект" макромолекулы белка?
Какие четыре механизма играют главную роль при связывании субстрата в
активном центре фермента и образовании комплекса фермент-субстрат в воде?
Какие две модели, учитывающие образование фермент-субстратного комплекса,
были исторически первыми?
Опишите структуру фермента протеин-киназа А.
Какая структурная особенность регуляторных доменов позволяет обратимо присоединять к ним каталитические субъединицы протеин-киназы А?
Опишите протекание реакции изомеризации с участием фермента триозофосфатизомераза.
За счёт каких факторов снижается энтропия в ферментативных реакциях?
Какие две функционально различные области поверхности
белковой молекулы обычно содержат в себе активные центры ферментов?
Какими способами достигается стабилизация переходного состояния в ферментативных реакциях?
Какие существуют химические инструменты для химического воздействия фермента на субстрат?
Какие функциональные группы переносят молекулы АТФ, НАД и adoMet?
В каких случаях возникает необходимость использования ионов металлов, которые
встроены в молекулы ферментов?
Перечислите основные механизмы регуляции ферментативной активности.
Что такое аллостерия?
Что называется кооперативностью?
В чем отличие положительной кооперативности от отрицательной кооперативности?
Как белок кальмодулин участвует в работе кальциевых белковых переключателей?
Какую реакцию катализируют ферменты ГТФазы? В каких клеточных процессах участвуют ГТФазы?
Какие белки управляют активностью ГТФаз?
Какие ферменты участвуют в работе киназно-фосфотазных белковых переключателей?
Что такое протеолитическое разрезание? Как протеолитическое разрезание может управлять ферментативной активностью?
Какие взаимодействия играют главную роль при связывании субстрата в активном центре фермента?
В чем сходство и различие моделей фермент-субстратного связывания "ключ-замок" и "рука-перчатка"?
За счёт каких факторов происходит ускорение ферментативной реакции в модели сближения и ориентации?
За счёт каких факторов происходит ускорение ферментативной реакции в модели индуцированного соответствия?
За счёт каких факторов происходит ускорение ферментативной реакции в модели "дыбы"?
Какую роль играет (на что расходуется) потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата в активном центре фермента?
Какой процесс является источником энергии для понижения барьера свободной энергии активации в ферментативной реакции?
Что такое антиген? Что такое эпитоп антигена?
Из каких компонентов состоит молекула антитела?
Как устроен антиген-связывающий карман антитела?
Как происходит отбор и подгонка антител под ксенобиотики?
Что такое моноклональные антитела?
За счёт чего абзимы катализируют биохимические реакции?
Какие компоненты полипептидной цепи формируют активный центр фермента
лактатдегидрогеназа?
Какую реакцию катализирует фермент лактатдегидрогеназа?
Какую функцию выполняет НАДН в каталитическом цикле лактатдегидрогеназы?
Какую биологическую роль выполняет ацетилхолин?
Какие компоненты полипептидной цепи формируют активный центр фермента ацетилхолинэстераза?
Какую реакцию катализирует фермент ацетилхолинэстераза?
Какую функцию выполняет аминокислота серин в каталитической реакции
расщепления ацетилхолина ацетилхолинэстеразой?
Какую реакцию катализируют сериновые протеазы?
Какие компоненты полипептидной цепи формируют активный центр сериновых протеаз?
Как устроен субстрат-связывающий центр сериновой протеазы?
Чем отличается ферментативная реакция расщепления полипептидной цепи сериновой протеазой от аналогичной неферментативной реакции?
Какие особенности ферментативной реакции расщепления полипептидной цепи сериновой протеазой обеспечивает энтальпийный катализ? И какие - энтропийный катализ?
Чем отличаются специфические сайты субстрат-связывающего кармана в
химотрипсине, трипсине и эластазе?
Для чего в катализаторах совмещается локальная точность расположения отдельных аминокислот с достаточно произвольной структурой основной части белковой глобулы?
В состоянии ли ферменты, которые имеют полностью различную первичную
структуру, катализировать подобные реакции?
В состоянии ли белки, которые имеют различную третичную структуру выполнять
подобные биохимические функции?
Сколько ферментов принимает участие в гликолизе?
Образуются ли во время гликолиза нефосфорилированные вещества?
Что такое субстратное фосфорилирование?
Сколько молекул АТФ синтезируется при гликолизе одной молекулы глюкозы?
Какие химические соединения называются эффекторами?
Назовите две группы внешних регуляторов ферментативных реакций.
В чем отличие обратимого и необратимого ингибирования?
В чем отличие конкурентного и неконкурентного ингибирования?
Какие субстраты называются суицидными?
В чем заключается преимущество метода Диксона?
Сформулируйте простейший механизм, объясняющий колоколообразную форму
зависимости ферментативной активности от рН.
Как изменяется ход зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в случае аллостерической регуляции ферментативной
активности?
В чем специфика согласованного механизма аллостерических взаимодействий?
В чем отличие гомотропных и гетеротропных аллостерических взаимодействий?
Чем отличается модель простого последовательного механизма аллостерического взаимодействия от модели согласованного механизма?
В чем заключается механизм автоингибирования субстратом?
Как определяют константу диссоциации К'8 в случае автоингибирования субстратом?
Как определяют константу к1 по предстационарной кинетике ферментативной реакции?
Как определяют сумму констант (к-1 + k2) по предстационарной кинетике
ферментативной реакции?
Как определяют константу k2 по стационарной кинетике ферментативной реакции?
Как определяют константу к-1 по предстационарной кинетике ферментативной
реакции?
Вопросы:
Что называется активным центром фермента?
Назовите четыре отличия ферментативных реакций от неферментативных реакций.
Что такое "стандартный дефект" макромолекулы белка?
Какие четыре механизма играют главную роль при связывании субстрата в
активном центре фермента и образовании комплекса фермент-субстрат в воде?
Какие две модели, учитывающие образование фермент-субстратного комплекса,
были исторически первыми?
Опишите структуру фермента протеин-киназа А.
Какая структурная особенность регуляторных доменов позволяет обратимо присоединять к ним каталитические субъединицы протеин-киназы А?
Опишите протекание реакции изомеризации с участием фермента триозофосфатизомераза.
За счёт каких факторов снижается энтропия в ферментативных реакциях?
Какие две функционально различные области поверхности
белковой молекулы обычно содержат в себе активные центры ферментов?
Какими способами достигается стабилизация переходного состояния в ферментативных реакциях?
Какие существуют химические инструменты для химического воздействия фермента на субстрат?
Какие функциональные группы переносят молекулы АТФ, НАД и adoMet?
В каких случаях возникает необходимость использования ионов металлов, которые
встроены в молекулы ферментов?
Перечислите основные механизмы регуляции ферментативной активности.
Что такое аллостерия?
Что называется кооперативностью?
В чем отличие положительной кооперативности от отрицательной кооперативности?
Как белок кальмодулин участвует в работе кальциевых белковых переключателей?
Какую реакцию катализируют ферменты ГТФазы? В каких клеточных процессах участвуют ГТФазы?
Какие белки управляют активностью ГТФаз?
Какие ферменты участвуют в работе киназно-фосфотазных белковых переключателей?
Что такое протеолитическое разрезание? Как протеолитическое разрезание может управлять ферментативной активностью?
Какие взаимодействия играют главную роль при связывании субстрата в активном центре фермента?
В чем сходство и различие моделей фермент-субстратного связывания "ключ-замок" и "рука-перчатка"?
За счёт каких факторов происходит ускорение ферментативной реакции в модели сближения и ориентации?
За счёт каких факторов происходит ускорение ферментативной реакции в модели индуцированного соответствия?
За счёт каких факторов происходит ускорение ферментативной реакции в модели "дыбы"?
Какую роль играет (на что расходуется) потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата в активном центре фермента?
Какой процесс является источником энергии для понижения барьера свободной энергии активации в ферментативной реакции?
Что такое антиген? Что такое эпитоп антигена?
Из каких компонентов состоит молекула антитела?
Как устроен антиген-связывающий карман антитела?
Как происходит отбор и подгонка антител под ксенобиотики?
Что такое моноклональные антитела?
За счёт чего абзимы катализируют биохимические реакции?
Какие компоненты полипептидной цепи формируют активный центр фермента
лактатдегидрогеназа?
Какую реакцию катализирует фермент лактатдегидрогеназа?
Какую функцию выполняет НАДН в каталитическом цикле лактатдегидрогеназы?
Какую биологическую роль выполняет ацетилхолин?
Какие компоненты полипептидной цепи формируют активный центр фермента ацетилхолинэстераза?
Какую реакцию катализирует фермент ацетилхолинэстераза?
Какую функцию выполняет аминокислота серин в каталитической реакции
расщепления ацетилхолина ацетилхолинэстеразой?
Какую реакцию катализируют сериновые протеазы?
Какие компоненты полипептидной цепи формируют активный центр сериновых протеаз?
Как устроен субстрат-связывающий центр сериновой протеазы?
Чем отличается ферментативная реакция расщепления полипептидной цепи сериновой протеазой от аналогичной неферментативной реакции?
Какие особенности ферментативной реакции расщепления полипептидной цепи сериновой протеазой обеспечивает энтальпийный катализ? И какие - энтропийный катализ?
Чем отличаются специфические сайты субстрат-связывающего кармана в
химотрипсине, трипсине и эластазе?
Для чего в катализаторах совмещается локальная точность расположения отдельных аминокислот с достаточно произвольной структурой основной части белковой глобулы?
В состоянии ли ферменты, которые имеют полностью различную первичную
структуру, катализировать подобные реакции?
В состоянии ли белки, которые имеют различную третичную структуру выполнять
подобные биохимические функции?
Сколько ферментов принимает участие в гликолизе?
Образуются ли во время гликолиза нефосфорилированные вещества?
Что такое субстратное фосфорилирование?
Сколько молекул АТФ синтезируется при гликолизе одной молекулы глюкозы?
Какие химические соединения называются эффекторами?
Назовите две группы внешних регуляторов ферментативных реакций.
В чем отличие обратимого и необратимого ингибирования?
В чем отличие конкурентного и неконкурентного ингибирования?
Какие субстраты называются суицидными?
В чем заключается преимущество метода Диксона?
Сформулируйте простейший механизм, объясняющий колоколообразную форму
зависимости ферментативной активности от рН.
Как изменяется ход зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в случае аллостерической регуляции ферментативной
активности?
В чем специфика согласованного механизма аллостерических взаимодействий?
В чем отличие гомотропных и гетеротропных аллостерических взаимодействий?
Чем отличается модель простого последовательного механизма аллостерического взаимодействия от модели согласованного механизма?
В чем заключается механизм автоингибирования субстратом?
Как определяют константу диссоциации К'8 в случае автоингибирования субстратом?
Как определяют константу к1 по предстационарной кинетике ферментативной реакции?
Как определяют сумму констант (к-1 + k2) по предстационарной кинетике
ферментативной реакции?
Как определяют константу k2 по стационарной кинетике ферментативной реакции?
Как определяют константу к-1 по предстационарной кинетике ферментативной
реакции?