Рабочая программа - Технология продуктов питания

Подождите немного. Документ загружается.

холестерина и кетоновых тел. Связь обмена жирных кислот с углеводным

обменом.

Лабораторное занятие № 11. Определение йодного числа, числа омыления

и числа рефракции животного и растительного жиров. Самостоятельная

работа студента: работа с учебником [1, с. 370-410]. Выполнение тестовых

заданий по обмену липидов.

Тема 3.3. Обмен белков

Роль белков в питании человека. Потребность человека в белках.

Проблема белковой недостаточности в питании человека и пути ее

решения. Механизм биосинтеза белка в тканях. Роль ДНК, рибо-

нуклеиновых кислот и АТФ. Основные этапы белкового синтеза:

транскрипция, активация аминокислот, трансляция и процессинг.

Строение рибосом и их роль в синтезе белка. Регуляция синтеза белка.

Использование методов генетической инженерии в биотехнологии.

Биотехнологическое производство кормовых и пищевых бел-

коврименение аминокислот и пептидов в качестве пищевых добавок.

Промежуточный обмен аминокислот - реакции трансаминиро-вания,

дезаминирования и декарбоксилирования. Роль ферментов и витаминов.

Энергетическое значение прямого окислительного де-заминирования

глутаминовой кислоты. Роль трансаминирования в синтезе заменимых

аминокислот. Связь углеводного и белкового обменов. Образование и

выведение конечных продуктов белкового

обмена. Цикл синтеза мочевины и его связь с циклом трикарбоновых

кислот. Распад пуриновых оснований и образование мочевой кислоты.

Применение инозината и гуанилата в качестве усилителей вкуса и аромата

мясных изделий.

Лабораторные занятия № 12, 13. Определение атакуемости трипсином

белков растительного и животного происхождения. Самостоятельная

работа студента: работа с учебником [1, с. 261-305]. Выполнение тестовых

заданий по обмену белков.

МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ К ИЗУЧ

ЕНИЮ БИОХИМИИ

Работа студентов заочного факультета по освоению курса биохимии

складывается из самостоятельных занятий вне университета и в период

экзаменационной сессии на кафедре органической, физической и

биологической химии, где они прослушивают курс обзорных лекций,

выполняют лабораторные работы и получает необходимую

консультативную помощь.

Самостоятельные занятия включают изучение теоретической части курса,

которое рекомендуется вести в соответствии с рабочей программой и

пользуясь ркомендованной литературой. Для закрепления знаний и

самоконтроля рекомендуется выполнить тесты, правильные ответы на

которые приведены в конце метод. указаний.

Приступая к изучению теоретического курса, необходимо прежде всего

составить представление о строении и важнейших физико-химических

свойствах белков как основных носителях жизни.

Биохимические процессы в живых тканях и в пищевом сырье протекают

при участии ферментов. При изучении курса биохимии необходимо

обратить внимание на природу, структуру и свойства ферментов, условия

и механизм их действия, коферментную функцию витаминов, а также

иметь представление о способах выделения ферментов из биологических

клеток и тканей.

Большое внимание студент должен обратить на обмен веществ,

механизмы его регуляции и причины нарушения. Обмен веществ -

совокупность одновременно протекающих процессов: катаболизма и

анаболизма. Катаболизм - это процесс распада сложных органических

молекул, сопровождающийся освобождением заключенной в этих

молекулах энергии и запасанием её, как правило, в макроэргиче-ских

фосфатных связях аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Анаболизм -

это совокупность реакций биогенного синтеза, который сопровождается

потреблением энергии, освобождающейся при гидролизе

макроэргических связей.

При изучении раздела «Биологическое окисление» следует отметить, что

реакции окисления биосубстратов являются основными

энергопоставляющими реакциями обмена веществ. В основе этих реакций

лежат процессы дегидрирования углеводов, аминокислот и жирных

кислот. Необходимо обратить внимание на ферменты, катализирующие

эти процессы.

Студенты должны получить представление об окислительном

фосфолирировании как основном источнике АТФ у аэробных организмов,

а также о механизме переноса электронов от окисляемых субстратов на

кислород в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий.

Изучение обмена углеводов следует начинать с процесса их расщепления

в желудочно-кишечном тракте и роли гликозидаз в нем. Следует

внимательно изучить анаэробный и аэробный процессы обмена углеводов

в тканях животных и растений. Понять биологическую роль гликолиза.

Разобрать этапы и энергетическую эффективность аэробного окисления

глюкозы, механизм образования ацетил-коэнзима А, введение ацетил-

коэнзима А в цикл трикарбоновых кислот (ЦТК). Рассмотреть роль ЦТК

как центрального метаболического пути процесса катаболизма не только

углеводов, но и жиров, и белков; обратить внимание на

энергопоставляющие реакции ЦТК.

Изучение обмена липидов и белков также рекомендуется начинать с

рассмотрения процесса их переваривания в желудочно-кишечном тракте.

При этом необходимо обратить внимание на роль протеолитических и

липолитических ферментов, катализирующих реакции гидролиза белков и

липидов, а также на участие дополнительных факторов: соляной кислоты

желудочного сока, бикарбонатов поджелудочной железы и

синтезируемых печенью желчных кислот.

Распад жирных кислот в клетке идет по типу в-окисления. Следует

внимательно изучить этот процесс, обратив особое внимание на

образование и дальнейший путь ацетил-коэнзима А. Необходимо также

уметь рассчитывать энергетическую эффективность в-окис ле-ния

жирных кислот.

При изучении внутриклеточного обмена белков главное внимание следует

обратить на распад белков под влиянием тканевых протеаз, на роль

процессов дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования

аминокислот, а также на механизмы образования и обезвреживания

аммиака (орнитиновый цикл синтеза мочевины). Следует уделить

внимание рассмотрению этапов биосинтеза тканевых белков и роли

нуклеиновых кислот в этом процессе. Необходимо составить

представление о механизме кодирования генетической информации в

ДНК и о роли различных типов РНК в переносе этой информации в

процессе синтеза белка.

Завершением изучения обмена веществ является усвоение взаимосвязи

обмена углеводов, жиров и белков, а также принципа

компартментализации, обеспечивающего одновременное протекание

разнонаправленных биохимических реакций в клетках и тканях.

После самостоятельного освоения курса студенты выполняют две

контрольные работы, которые необходимо представить не позднее чем за

10 дней до начала экзаменационной сессии. В период экзаменационной

сессии, прослушав курс лекций и выполнив лабораторные работы,

студенты сдают зачет, а затем допускаются к сдаче экзамена.

ТЕСТОВЫЕ МАТЕРИАЛЫ

Тема 1. Молекулярное строение белков и пептидов

1. Что такое первичная структура белка?

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Полинуклеотидная цепь

Макромолекула, состоящая из отдельных полипептидных цепей

Трехмерная конфигурация закрученной спирали

2. Какую качественную реакцию дают все белки?

Ксантопротеиновая

Серебряного зеркала

Фелинга

Нингидриновая

3. При денатурации белка не происходит:

Распад белков до аминокислот

Потеря биологической функции белка Разрушение вторичной и третичной

структуры Выпадение осадка

4. Какую функцию не выполняют белки в организме животных?

Транспортную

Резервную

Структурную

Регуляторную

5. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры?

Водородные

Гидрофобные

Сложноэфирные

Дисульфидные

6. Какой из факторов не вызывает денатурацию белка?

Нагревание до 70 градусов Цельсия

Фильтрование

Действие солей тяжелых металлов Действие неорганических кислот

7. Денатурация белка не приводит:

К утрате биологической активности

К разрыву водородных связей

К утрате вторичной и третичной структуры К утрате питательной

ценности

Тема 2. Физико-химические свойства, методы исследования и

классификация простых белков

1. Какие из перечисленных веществ относятся к простым белкам?

Альбумины

Липопротеины

Хромопротеины

Нуклеопротеины

2. Какие вещества образуются при частичном гидролизе белков?

Углеводороды

Декстрины Пептиды

Азотистые основания

3. Какое из перечисленных веществ относится к фибриллярным бел-

кам?

Альбумин Инсулин Фибриноген Коллаген

4. Какой из перечисленных элементов не содержится в казеине?

Хлор

Сера Азот Фосфор

5. Какое из перечисленных веществ относится к глобулярным бел-

кам?

Альбумин Глутатион Фиброин Коллаген

Тема 3. Классификация, строение и биологические функции сложных

белков

1. Какие из перечисленных веществ относятся к сложным белкам?

Альбумины

Протамины Глютелины

Нуклеопротеины

2. Какой из перечисленных белков обладает четвертичной структу-

рой?

Альбумин

Гемоглобин

Гистон

Миоглобин

3. Какую валентность имеет железо в составе гемоглобина?

4. Какие вещества входят в группу хромопротеинов?

Фосфопротеины

Гликопротеины

Металлопротеины

Гемопротеины

5. Какую валентность имеет железо в составе метгемоглобина?

6. Какое вещество относится к хромопротеинам?

Белки, содержащие хром

Белки, содержащие окрашенную простетическую группу

Белки, в состав которых входит фосфор

Окрашенные простые белки

Тема 4. Ферменты

1. Каким свойством обладают ферменты?

Специфичность действия

Способность сдвигать равновесие в системе

Термостабильность

Универсальность действия

2. Какая из аминокислот наиболее часто входит в активный центр

фермента?

Серин

Глицин

Валин

Метионин

3. Для чего служит каталитический центр фермента?

Присоединение кофермента

Превращение субстрата

Связывание эффекторов

Присоединение и ориентация субстрата

4. Какой класс ферментов ускоряет реакции распада с участием во-

ды?

Оксидоредуктазы

Трансферазы

Гидролазы

Лиазы

5. Какие реакции ускоряют ферменты класса лигаз?

Негидролитический распад органических молекул

Реакции переноса функциональных групп

Реакции синтеза

Окислительно-восстановительные реакции

6. Что такое кофермент?

Фермент, связанный с субстратом

Небелковое, легко отделяющееся от фермента вещество, участвующее в

катализе

Неактивный предшественник фермента

Активатор фермента

7. Для чего служит контактный участок?

Присоединение кофермента

Превращение субстрата

Связывание эффекторов

Присоединение и ориентация субстрата

8. Что такое изоэнзимы?

Ферменты, катализирующие реакции изомеризации

Денатурированные энзимы

Ферменты, имеющие разную четвертичную структуру, но катализи-

рующие одну и ту же реакцию

Энзимы, имеющие одинаковую брутто-формулу, но разное строение

9. Какие реакции ускоряют ферменты класса лиаз?

Негидролитический распад и синтез с образованием двойных связей

Реакции переноса функциональных групп

Реакции изомеризации

Окислительно-восстановительные реакции

10. Что такое простетическая группа?

Фермент, связанный с субстратом

Небелковая часть молекулы фермента, легко отделяющаяся от него

Небелковая часть молекулы, прочно связанная с апоферментом

Фрагмент одного из витаминов

11. Для чего служит аллостерический центр?

Присоединение кофермента

Превращение субстрата

Регуляция активности фермента

Присоединение и ориентация субстрата

12. В чем заключается действие уреазы?

Синтез мочевой кислоты

Синтез мочевины

Гидролиз мочевины

Расщепление белков

13. Какие реакции ускоряют ферменты класса оксидоредуктаз?

Гидролитический распад органических молекул

Реакции переноса функциональных групп

Реакции изомерного превращения

Окислительно-восстановительные реакции

14. Какое из перечисленных веществ не является коферментом?

НАДФ

ФАД

КоА

РНК

15. Какой из перечисленных ферментов относится к классу гидролаз?

Мутаротаза

Фосфатаза

Гексокиназа

Альдолаза

16. Какие реакции ускоряют ферменты класса трансфераз?

Негидролитический распад органических молекул

Реакции переноса функциональных групп

Реакции синтеза сложных веществ из более простых

Окислительно-восстановительные реакции

17. Какой из витаминов не входит в состав коферментов?

В1

В2 В5

18. Какой фермент не переносит остаток фосфорной кислоты?

Фосфорилаза

Фосфатаза

Гексокиназа

Фосфофруктокиназа

19. Какие реакции ускоряют ферменты класса изомераз?

Негидролитический распад органических молекул

Окислительно-восстановительные реакции

Реакции синтеза сложных веществ из более простых

Взаимное превращение стереоизомеров

Тема 5. Незаменимые факторы питания

1. Назовите состояние, развивающееся при отсутствии витамина.

Гипервитаминоз

Авитаминоз

Девитаминоз

Провитаминоз

2. Как называется окисленная форма витамина А?

Каротин

Ретиналь

Ретинол

Родопсин

3. В каком виде витамин D оказывает свое биологическое действие?

Эргокальциферол

Дегидрохолестерин

Кальцитриол

Холекальциферол

4. Каким свойством обладает витамин Е?

Окислительное

Водоотнимающее

Антиоксидантное

Кислотное

5. Назовите состояние, развивающееся при недостатке витамина.

Гиповитаминоз

Авитаминоз

Девитаминоз

Провитаминоз

6. Какое заболевание развивается при авитаминозе D?

Полиневрит

Пеллагра

Рахит

Цинга

7. Какой витамин участвует в синтезе факторов свертывания крови?

Тиамин

Токоферол

Филлохинон

Кальциферол

8. В состав какого кофермента входит витамин В1?