Жамсаранова С.Д. и др. Биохимия в таблицах, схемах и графиках

Подождите немного. Документ загружается.

Кm – это такая концентрация

субстрата, которая необходима для

связывания половины имеющегося

фермента и достижения половины

максимальной скорости.

- КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА. Она

численно равна той концентрации

субстрата, при которой скорость реакции

составляет половину от максимального

значения. Эта реакция описывается

уравнением Михаэлиса-Ментон:

и V

max

- это две кинетические константы, с помощью которых

можно характеризовать эффективность работы фермента, в том числе и in

vivo.

ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ ОТ рН

0 2 4 6 8 10 12

0.0

0.5

1.0

Активность фермента

1 2 3

Зависимость активности ферментов (для удобства сравнения

приведены активности, нормированные к единице) от рН. 1 — Пепсин, 2

— рибонуклеаза и 3 — аргиназа.

ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Конкурентное ингибирование

E S ES E P

–1

E I EI

Здесь I — ингибитор, EI — фермент-игибиторный комплекс.

Неконкурентное ингибирование

E S ES E P

–1

E I EI

ES I ESI

ОСНОВНЫЕ СПОСОБЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

Способность к регуляции делает ферменты важными участниками

и своеобразными организаторами клеточных процессов в организме

человека. Активность фермента может регулироваться путем

взаимодействия с определенными веществами, изменяющими

конформацию активного центра.

ПРИМЕНЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ В МЕДИЦИНЕ

Основные

разделы

Ферменты Примеры использования

Лактатдегидрогеназа

(изофермент ЛДГ-1)

Инфаркт миокарда

Аспартатаминотрансфераза

(АСТ)

Инфаркт миокарда

Аланинаминотрансфераза

(АЛТ)

Заболевание печени

(например, инфекционный

гепатит), инфаркт

миокарда

Креатинкиназа (КК)

Изофермент ММ –

Мышечный тип,

изофермент МВ –

сердечный тип

Прогрессирующая

дистрофия

Инфаркт миокарда

Диагностика

α -Амилаза Заболевание

поджелудочной железы

Пепсин Нарушение переваривания

белков в желудке,

нарушение синтеза или

секреции пепсина

Трипсин, химотрипсин Лечение гнойных ран

Стрептокиназа, урокиназа Предотвращение

тромбообразования при

пересадке органов и

других операциях

Гиалуронидаза Рассасывание рубцов

Лечение

Нуклеазы (ДНКаза) Вирусный конъюнктивит,

ринит, гнойный бронхит

Глюкозооксидаза Определение

концентрации глюкозы в

крови

Холестеролоксидаза Определение холестерина

в крови

Липаза Определение

триацилглицеринов в

крови

Использование

ферментов в

качестве

аналитических

реактивов

Уреаза Определение мочевины в

крови

ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН

ОБЩАЯ СХЕМА ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ

Пищевые вещества

1) 4)

Метаболиты

Катаболизм 5) 7) Анаболизм

2) Энергия 3)

Выделение

конечных продуктов

обмена (СО

, Н

О,

мочевина)

1 – Пищеварение; 2,4 – катаболизм; 3 – анаболизм; 5 – экзергонические

реакции; 6,7 эндергонические реакции

Развитие жизни на Земле пошло по пути использования в качестве

главного экзоэргонического процесса, обеспечивающего энергетические

потребности живых организмов, практически универсального для всей

живой природы химического превращения — гидролиза одной из

пирофосфатных связей аденозин-5

’

-трифосфата.

Функциональная

активность

(активный

транспорт веществ,

мышечная работа,

теплопродукция и

др.)

Синтез

структурно-

функциональных

компонентов

клетки

Распад струк-

турно

функцио-

нальных

компо

нентов

ЦИКЛ АТФ – АДФ

СО

АТФ

АДФ + Фі

Окисление органических веществ в организме кислородом

(воздуха) с образованием воды и углекислого газа называется тканевым

дыханием.

Тканевое дыхание включает:

а) отнятие водорода от субстрата (дегидрирование)

б) многоэтапный процесс переноса электронов на кислород.

Синтез АТФ из АДФ и Н

РО

за счет энергии, выделяющейся при

тканевом дыхании, называется окислительным фосфорилированием.

СТРУКТУРА МИТОХОНДРИЙ

Ферменты, отщепляющие

водород от субстрата (дегидрогеназы),

находятся в основном в матриксе

митохондрий. Перенос электронов на

кислород происходит при участии

системы переносчиков, встроенных во

внутреннюю мембрану митохондрий и

образующих цепь переноса электронов

(ЦПЭ).

В состав ЦПЭ входят 3 ферментных комплекса: ΝАDН-дегидрогеназа (I),

QН

-дегидрогеназа (III), цитохромоксидаза (IV), а также

низкомолекулярные переносчики: гидрофобная молекула кофермента Q и

цитохром с – небольшой по размерам белок. Все компоненты ЦПЭ

расположены в митохондриальной мембране в порядке возрастания

редокс-потенциала; самый высокий редокс-потенциал у кислорода. Это

обеспечивает последовательное перемещение электронов от ΝАDН на

Выделение

энергии:

окисление

углеводов,

жиров, белков

Использование

энергии:

биосинтез молекул,

сокращение мышц,

активный транспорт,

продукция тепла

кислород, при котором происходит выделение энергии на каждом этапе

ЦПЭ.

МИТОХОНДРИАЛЬНАЯ ЦЕПЬ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ

ΝАD-зависимые дегидрогеназы

(кофермент ΝАD

)

1 2 3

ΝАDН Q Цито-

хром с

1/2О

2Н

I III IV

FАD-зависимые дегидрогеназы

(кофермент FАD)

I, III, IV – высокомолекулярные комплексы, расположенные во

внутренней мембране митохондрий, комплекс II – сукцинатдегидрогеназа,

в отличие от других FАD-зависимых дегидрогеназ локализована во

внутренней мембране митохондрий, но на рисунке не представлена.

Места действия ингибиторов ЦПЭ показаны жирными стрелками: 1 –

ротенон, барбитураты; 2 – антимицин; 3 – цианиды, СО, Н

Первичные

доноры водорода:

пируват,

изоцитрат, α-

кето-глутарат,

малат, глутамат

Первичные

доноры водорода:

сукцинат, ацил-

КоА, α-

глицерофосфат

АDН

дегидрогена

за

(FMN,

FеS -

белок)

QН

дегидрогена

за

Цитохромы

b,c

, белки

FeS

итохро

мокси

даза

Цит

охро

a, a

СОПРЯЖЕНИЕ ДЫХАНИЯ И СИНТЕЗА АТФ (ОКИСЛИТЕЛЬНОГО

ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ)

Основные переносчики электронов организованы в 3 комплекса во

внутренней мембране митохондрии. Эти комплексы, используя энергию

электронов, обеспечивают перенос Н

из матрикса в межмембранное

пространство. В результате возникает протонный электрохимический

потенциал ∆µН

. При достижении определенного значения

электрохимического потенциала происходит активация АТФ-синтазы, в

ней открывается канал, через который протоны возвращаются в матрикс

из межмембранного пространства, а энергия ∆µН

используется для

синтеза АТФ.

Каждый из 3 комплексов ЦПЭ обеспечивает необходимый

протонный градиент для активации АТФ-синтазы и синтеза 1 молекулы

АТФ. Количество молей АТФ, образованных при восстановлении 1 атома

кислорода до Н

О дыхательной цепи (т.е. при прохождении 2 электронов

по ЦПЭ), выражается коэффициентом фосфорилирования (Р/О). Если

водород поступает в ЦПЭ через кофермент ΝАDН, то Р/О имеет

максимальное значение, равное 3. Если водород поступает через

кофермент Q, то Р/О=2.

СПЕЦИФИЧЕСКИЙ И ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА

Общий путь катаболизма – основной источник доноров водорода для цепи

переноса электронов.

Белки Углеводы Жиры

СО

Начальные этапы катаболизма (специфические пути катаболизма)

основных пищевых веществ (белков, жиров и углеводов) происходят при

участии ферментов, специфичных для каждого класса веществ, и

завершаются образованием 2 метаболитов – пировиноградной кислоты

(ПВК) и уксусной кислоты в форме ацетил-КоА.

После образования ПВК дальнейший путь распада веществ до

конечных продуктов СО

2 ,

О происходит одинаково в общем пути

катаболизма (ОПК).

Общий путь катаболизма включает.

1. Реакцию окислительного декарбоксилирования пирувата.

2. Цитратный цикл (цикл Кребса, или цикл трикарбоновых

кислот - ЦТК).

ЦТК,

ЦПЭ