Замай Т.Н. и др. Биохимия
Подождите немного. Документ загружается.
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу
Биохимия. Учеб. пособие
-31-
Ионная связь
При подходящем значении рН ионизированная аминогруппа может
взаимодействовать с ионизированной карбоксильной группой, в результате
чего возникает ионная связь. В водной среде ионные связи слабее
ковалентных, при изменении рН они разрываются.
H ––––– SH HS ––––
О Окисление Восстановление
– С + H –––– N
+
–
O
H ––– S ––– S –––
––– COO
–
H
3
N+ –––
Ионная связь Дисульфидная связь
Дисульфидная связь
Когда соединяются 2 молекулы цистеина, их сульфгидрильные группы,
оказавшиеся по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь.
Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными
цепями, так и между разными участками одной полипептидной цепи.
Водородная связь
Электроположительные водородные атомы, соединенные с кислородом
или азотом в группах – ОН или – NH, стремятся обобществить электроны с
находящимся по соседству электроотрицательным атомом кислорода,
например, с кислородом группы = СО. Образующаяся в результате этого
водородная связь слаба, но такие связи возникают очень часто, так что их
общий вклад в стабильность молекулярной структуры значителен.
|
–
ОН . . . . . . . . . . . ОС Локализованное электростатическое притяжение
2
2
.
.
5
5
.
.
К
К
о
о
н
н
ф
ф
о
о
р
р
м
м
а
а
ц
ц
и
и
и
и
б
б
е
е
л
л
к
к
о
о
в
в
2
2
.
.
5
5
.
.
1
1
.
.
П
П
е
е
р
р
в
в
и
и
ч
ч
н
н
а
а
я
я
с
с
т
т
р
р
у
у
к
к
т
т
у
у
р
р
а
а
Первичная структура характеризует последовательность
аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных ковалентыми
связями. В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они
построены из одних и тех же аминокислот. Аминокислотная
последовательность определяет его биологическую функцию. Замена одной-
единственной аминокислоты может резко изменить его функцию.
2
2
.
.
5
5
.
.
2
2
.
.
В
В
т
т
о
о
р
р
и
и
ч
ч
н
н
а
а
я
я
с
с
т
т
р
р
у
у
к
к
т
т
у
у
р
р
а
а
Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в
упорядоченную структуру, благодаря образованию водородных связей.
Термин вторичная структура относится к вытянутой или спирально
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Биохимия. Учеб. пособие
-32-
скрученной конформации полипептидных цепей. Это α-спираль,
стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между
находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. На один виток
спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис.2
). Теоретически все
СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей,
поэтому эта конформация очень устойчивая и весьма распространенная. Но
большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются
также участки β-слоя и участки с нерегулярной структурой. В складчатом
слое (β-конфигурация) полипептидные цепи удерживаются друг с другом
при помощи водородных связей, образующихся между NH- и СО-группами.
R-группы аминокислот располагаются над и под плоскостью этого
складчатого слоя (рис.3
).
Рис.2. α-спираль
Рис.3 β-складчатая конформация
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Биохимия. Учеб. пособие
-33-
2
2
.
.
5
5
.
.
3
3
.
.
Т
Т
р
р
е
е
т
т
и
и
ч
ч
н
н
а
а
я
я
с
с
т
т
р
р
у
у
к
к
т
т
у
у
р
р
а
а
Термин третичная структура относится к способу укладки
полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной
структуры, характерной для глобулярных белков. Третичная структура
поддерживается связями трех типов – ионными, водородными,
дисульфидными и гидрофобными взаимодействиями. В количественном
отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия, белок при этом
сворачивается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были
скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а
гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.
Белки можно подразделить на 2 основных класса. 1 класс –
фибриллярные белки. Это устойчивые, нерастворимые в воде и разбавленных
солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль
одной оси, они образуют длинные волокна – фибриллы или слои.
Фибриллярные белки – основные структурные элементы соединительной
ткани высших животных (коллаген сухожилий и костной ткани, кератин
волос, перьев, роговых образований, кожи и ногтей, эластин соединительной
ткани). 2 класс – глобулярные белки, полипептидные цепи которых плотно
свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры (рис.4
).
Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко
диффундирует. Эти белки несут в клетке обычно динамические функции. К
глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и
многие белки, выполняющие транспортную функцию (альбумин,
гемоглобин). Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу.
Подобно фибриллярным белкам они состоят из длинных палочковидных
структур, а как глобулярные белки растворимы в водных растворах (миозин
и фибриноген).
Рис.4. Глобулярные белки
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Биохимия. Учеб. пособие
-34-
2
2
.
.
5
5
.
.
4
4
.
.
Ч
Ч
е
е
т
т
в
в
е
е
р
р
т
т
и
и
ч
ч
н
н
а
а
я
я
с
с
т
т
р
р
у
у
к
к
т
т
у
у
р
р
а
а
Термин четвертичная структура характеризует способ объединения
отдельных полипептидных цепей, которые могут быть не связаны между
собой ковалентными связями. Полипептидные цепи удерживаются между
собой с помощью гидрофобных взаимодействий, водородных и ионных
связей. Белки, состоящие более чем из одной полипептидной цепи,
называются олигомерными белками, а цепи, из которых они состоят –
протомерами (гемоглобин). При экстремальных значениях рН и
температуры, а также под влиянием других воздействий происходит
денатурация белка, т.е. раскручивание полипептидной цепи без разрыва
пептидной связи. В результате денатурации белки утрачивают свою
биологическую активность. В некоторых случаях денатурация оказывается
полностью обратимым процессом.
2
2
.
.
5
5
.
.
5
5
.
.
Б
Б
и
и
о
о
л
л
о
о
г
г
и
и
ч
ч
е
е
с
с
к
к
и
и
е
е
ф
ф
у
у
н
н
к
к
ц
ц
и
и
и
и
б
б
е
е
л
л
к
к
о
о
в
в
Белки выполняют множество различных функций - они выступают как
катализаторы химических реакций (ферменты) и как структурные элементы
(коллаген), входят в состав сократительных систем (актин, миозин), служат
запасными питательными веществами и средством транспортировки
различных веществ (гемоглобин), играют роль гормонов (инсулин) и
защитных агентов. В качестве защитных агентов выступают
иммуноглобулины или антитела, образующиеся у позвоночных в ответ на
попадание в организм антигена, т.е. вещества, чужеродного для данного
вида. Изучение специфичности процесса образования комплекса антиген-
антитело привело к выводу, что гомологичные белки (выполняющие одну
функцию) разных видов видоспецифичны. Белки участвуют в генерировании
и передаче нервных импульсов, а также в регуляции роста и
дифференцировки.
2
2
.
.
5
5
.
.
6
6
.
.
К
К
л
л
а
а
с
с
с
с
и
и
ф
ф
и
и
к
к
а
а
ц
ц
и
и
я
я
б
б
е
е
л
л
к
к
о
о
в
в
Белки по химическому составу подразделяются на простые
(протеины), имеющие в своем составе только аминокислоты, и сложные
(протеиды), имеющие в своем составе помимо аминокислот и другие
соединения.
2
2
.
.
5
5
.
.
7
7
.
.
П
П
р
р
о
о
с
с
т
т
ы
ы
е
е
б
б
е
е
л
л
к
к
и
и
Протамины и гистоны растворяются в воде, имеют невысокую
молекулярную массу (5000 –20 000). Гистоны функционально связаны с
нуклеиновыми кислотами. Протамины широко распространены в природе,
содержатся в половых клетках животных и человека. Гистоны входят в
состав хроматина.
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Биохимия. Учеб. пособие
-35-
Альбумины имеют молекулярную массу 35 000 – 70 000. Встречаются
во всех растительных и животных клетках, составляют половину белков
плазмы крови. Альбумины определяют осмотическое давление крови,
связывают и транспортируют с током крови различные вещества.
Глобулины имеют высокую молекулярную массу (около 150000),
нерастворимы в воде, но растворимы в физиологическом растворе.
2
2
.
.
5
5
.
.
8
8
.
.
С
С
л
л
о
о
ж
ж
н
н
ы
ы
е
е
б
б
е
е
л
л
к
к
и
и
Сложные белки состоят из аминокислот и простетической группы. В
зависимости от строения простетической группы сложные белки
подразделяются на ряд подгрупп.
Хромопротеины – окрашенные белки, цвет придают связанные с
белковой частью различные органические соединения. Хромопротеиды
обладают высокой биологической активностью, участвуют в транспорте
кислорода, биологическом окислении, световосприятии и др. К ним
относятся гемоглобин (рис.5
), миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза,
флавопротеиды.
Рис.5. Гемоглобин (а), субъединица гемоглобина (б) и структура
гема (в)
Нуклеопротеины состоят из белка и нуклеиновых кислот (рис.6
).
Липопротеины – это сложные белки, простетическая группа которых
состоит из липидов (рис.7
). Липопротеины входят в состав клеточных
мембран, внутриклеточных образований, оболочек нервов. В сыворотке
липопротеины встречаются в свободном состоянии. Они выполняют
функцию транспорта липидов.
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Биохимия. Учеб. пособие
-36-
Рис.6. Нуклеопротеины (вирус табачной мозаики)
Рис.7. Липопротеин
Фосфопротеины кроме аминокислот содержат фосфорную кислоту (до
1%) и являются питательным материалом для растущего организма, в
большом количестве они содержатся в молоке и яйцах. Фосфопротеидами
являются некоторые ферменты – пепсин, фосфоглюкомутаза и др.
Гликопоротеины имеют в своем составе углеводы или их
производные (Рис.8
). К гликопотеидам относятся белки соединительной
ткани, гепарин, муцин, некоторые гормоны, ферменты. Они участвуют в
иммунных реакциях, определяют группу крови человека.
Металлопротеины содержат ионы одного или нескольких металлов,
многие из них входят в состав ферментов (рис.9
).
Рис.8. Гликопротеин (иммуноглобулин М
)
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Биохимия. Учеб. пособие
-37-
Рис.9. Металлопротеин (цитохром)
Биохимия. Учеб. пособие
-38-
Т
Т
Е
Е
М
М
А
А
3
3
.
.
С
С
Т
Т
Р
Р
О
О
Е
Е
Н
Н
И
И
Е
Е
,
,
С
С
В
В
О
О
Р
Р
Й
Й
С
С
Т
Т
В
В
А
А
,
,
Б
Б
И
И
О
О
Л
Л
О
О
Г
Г
И
И
Ч
Ч
Е
Е
С
С
К
К
А
А
Я
Я
Р
Р
О
О
Л
Л
Ь
Ь
Н
Н
У
У
К
К
Л
Л
Е
Е
О
О
Т
Т
И
И
Д
Д
О
О
В
В
Нуклеиновые кислоты обеспечивают хранение и передачу
наследственной информации путем контроля синтеза белка.
Мононуклеотиды игра ют важную роль в реакциях обмена веществ и
энергии. Различные нуклеотиды участвуют в качестве коферментов в
реакциях переноса энергии и в реакциях переноса остатков уксусной
кислоты, сахаров, аминов и других биомолекул. Они служат коферментами в
окислительно- восстановительных реакциях.
Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные
полимеры, состоящие из большого числа нуклеотидов. Мононуклеотиды
построены из трех главных компонентов: 1) азотистого основания, 2) сахара
пентозы и 3) фосфорной кислоты.
3
3
.
.
1
1
.
.
С
С
т
т
р
р
о
о
е
е
н
н
и
и
е
е
н
н
у
у
к
к
л
л
е
е
о
о
т
т
и
и
д
д
о
о
в
в
.
.
К
К
о
о
м
м
п
п
о
о
н
н
е
е
н
н
т
т
ы
ы
н
н
у
у
к
к
л
л
е
е
о
о
т
т
и
и
д
д
о
о
в
в
В нуклеотидах обнаружено 2 класса азотистых оснований, являющихся
производыми двух ароматических гетероциклических соединений - пурина и
пиримидина. Пурин - производное пиримидина, молекула состоит из
конденсированных колец пиримидина и имидазола.
N
N
N
N
H
1
2
3
4
5
6
7
8
9
N
N
1
2
3
4
5
6
Пурин Пиримидин
В составе нуклеотидов встречается 3 главных пиримидиновых
основания - урацил, тимин, цитозин, обозначаемые соответственно У, Т и Ц.
В нуклеотидах найдено также некоторое количество минорных
пиримидинов.
2 главных пуриновых основания – аденин и гуанин, обозначаемые как
А и Г. В них найдены также некоторые минорные основания.
Согласно структурному анализу, молекулы пиримидинов имеют
плоское строение, молекулы пуринов – почти плоское с небольшой складкой.
Сахар, входящий в состав нуклеотида, содержит 5 углеродных атомов и
представляет собой пентозу. В зависимости от вида пентозы различают 2
вида нуклеиновых кислот – рибонуклеиновую кислоту (РНК), которая
содержат рибозу и дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), в которой на
один атом кислорода меньше.
ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов
Биохимия. Учеб. пособие
-39-
рибоза
Нуклеиновые кислоты являются кислотами потому, что в их молекуле
имеется фосфорная кислота.
3
3
.
.
2
2
.
.
О
О
б
б
р
р
а
а
з
з
о
о
в
в
а
а
н
н
и
и
е
е
н
н
у
у
к
к
л
л
е
е
о
о
т
т
и
и
д
д
а
а
В результате соединения сахара с основанием образуется нуклеозид.
Соединение происходит с выделением молекулы воды, т.е. представляет
собой реакцию конденсации. Для образования нуклеотида требуется еще
одна реакция конденсации, в результате которой между нуклеозидом и
фосфорной кислотой возникает фосфорноэфирная связь.
Разные нуклеотиды отличаются друг от друга природой сахаров и
оснований, которые входят в их состав. Роль нуклеотидов, помимо
строительных блоков аминокислот, заключается в том, что они входят в
состав коферментов -– аденозинмонофосфат (АМФ), аденозиндифосфат
(АДФ), аденозинтрифосфат (АТФ)
, циклический АМФ, кофермент А,
никотинамиддинуклеотид (НАД), никотинамиддинуклеотидфосфат
(НАДФ), флавинадениндинуклеотид (ФАД).
3
3
.
.
3
3
.
.
С
С
т
т
р
р
о
о
е
е
н
н
и
и
е
е
д
д
и
и
н
н
у
у
к
к
л
л
е
е
о
о
т
т
и
и
д
д
о
о
в
в
и
и
п
п
о
о
л
л
и
и
н
н
у
у
к
к
л
л
е
е
о
о
т
т
и
и
д
д
о
о
в
в
Два нуклеотида, соединяясь, образуют динуклеотид путем
конденсации, в результате которой между фосфатной группой одного
нуклеотида и сахаром другого возникает фосфорнодиэфирный мостик. При
синтезе полинуклеотида этот процесс повторяется несколько миллионов раз.
Неразветвленный сахарофосфатный остов полинуклеотида строится путем
образования фосфорнодиэфирных мостиков между 3` и 5` углеродами
остатков сахаров. Фосфодиэфирные мостики возникают за счет прочных
ковалентных связей и это сообщает всей нуклеотидной цепи прочность и
стабильность.
ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов
Биохимия. Учеб. пособие
-40-
Структурная формула никотинамиддинуклеотида (НАД)
Фрагмент полинуклеотида