Калугина И.Ю., Денисова А.Б. Органическая химия. Иллюстративный материал к лекционному курсу
Подождите немного. Документ загружается.
Диаминомонокарбоновые аминокислоты Моноаминодикарбоновые аминокислоты
Лизин
(2,6-диаминогексановая
кислота)
CH C
OH
O
NH
2
(СH
2
)
4
NH
2
Аспарагиновая кислота
(2-аминобутандиовая
кислота)
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
С
O
OH
Оксилизин
(2,6-диамино-4-
гидроксигексановая
кислота)
CH C
OH
O
NH
2
(СH
2
)
2
CHCH
2
OH
NH
2
Аспарагин
(моноамид 2-амино-
бутандиовой кислоты)
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
С
O
NH
2
Аргинин
CH C
OH
O
NH
2
(СH
2
)
3
N
H
CNH
2
NH
Глутаминовая кислота
(2-аминопентандиовая
кислота)
CC
OH
O
NH
2
CH
2
CH
2
С
O
OH
Глутамин
(моноамид 2-амино-
пентандиовой кислоты)
CC
OH
O
NH
2
CH
2
CH
2
С
O
NH
2
Природные аминокислоты делятся на протеиногенные (входящие в состав белков) и непротеиногенные (не
входящие в состав белков). В природных объектах обнаружено свыше 150 аминокислот, 26 из них входят в состав
белков.
По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. К ним относятся: глицин, аланин, серин,
цистеин, тирозин, аспсрагиноывя кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.
Полузаменимые аминокислоты: тирозин, аргинин, гистидин - синтезируются в организме в количествах,
недостаточных для нормальной жизнедеятельности, их недостаток должен восполняться белковой пищей.
Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме животных и человека, они поступают в
организм только с пищей. Ими являются: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин,
триптофан.
41
Ароматические аминокислоты
Фенилаланин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
3,5-
Дийодтирозин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
OH
I
I
Тирозин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
OH
Трийодтиронин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
O
I
I
I
3,5-
Дибромтирозин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
OH
Br
Br
Тироксин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
O
I
I
I
OH
42
Гетероароматические аминокислоты
Пролин
CH C
OH
O
NH
CH
2
CH
2
CH
2
Триптофан
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
NH
Оксипролин
CH C
OH
O
NH
CH
2
CH
2
CHOH
Гистидин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
N
N
H
Серу содержащие аминокислоты
Цистеин
(2-амино-3-тиопропановая кислота )
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
SH
Цистин
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
S
CHC
OH
O
NH
2
CH
2
S
Метионин
(2-амино-4-метилтиобутановая кислота )
CH
3
CH C
OH
O
NH
2
CH
2
CH
2
S
43
OH
CH
2
CH C
O
NH
2
OH
O
O
O
N
N
ферменты
тирозин
меланин
Аминокислота тирозин является исходным веществом для синтеза в организме некоторых соединений,
участвующих в передаче нервных импульсов в клетке. Кроме того, тирозин является предшественником меланина
– полимерного продукта, отвечающего за темный цвет кожи и волос человека (за исключением рыжих).
Под действием ферментов тирозин полимеризуется в меланин. В чередующихся одинарных и двойных связях
сопряженной системы меланина электроны удерживаются относительно слабо и могут возбуждаться под влиянием
света любой длины волны. Меланин связывается с белковыми молекулами и концентрируется в гранулах, цвет
которых может изменяться от желтого до коричневого.
С процессами меланоидинообразования связывают потемнение фруктов и овощей при повреждении,
некоторых кисломолочных продуктов при технологическом процессе, например, ряженки. Темный цвет чая
обусловлен аналогичными по строению меланоидиноподобными полимеризованными фенолами.
44
БЕЛКИ
БЕЛКИ
ПРОСТЫЕ
СЛОЖНЫЕ
Состоят только из остатков аминокислот Состоят из глобулярных белков и небелкового фрагмента;
который называют простетической группой
Классификация простых белков Таблица 1
Название Свойства Пример
Альбумины
Нейтральные
Растворимы в воде и в разбавленных
солевых растворах
Яичный альбумин
Сывороточный альбумин крови
Глобулины
Нейтральные
Не растворимы в воде
Растворимы в разбавленных солевых
растворах
Содержащиеся в крови антитела
Фибрин
Гистоны
Основные
Растворимы в воде
Нерастворимы в разбавленном водном
растворе аммиака
Связаны с нуклеиновыми кислотами в
нуклеопротеидах клетки
Склеропротеины
Нерастворимы в воде и большинстве
растворителей
Кератин волос, кожи, перьев;
коллаген сухожилий и межклеточного
вещества костной ткани; эластин связок
46
Классификация сложных белков Таблица 2
Название Простетическая группа Пример
Фосфопротеины
Фосфорная кислота
Казеин молока
Вителлин яичного желтка
Гликопротеины
Углевод
Плазма крови
Муцин (компонент слюны)
Нуклеопротеины
Нуклеиновая кислота
Компоненты вирусов
Хромосомы
Рибосомы
Хромопротеины
Пигмент
Гемоглобин-гем (железосодержащий
пигмент)
Цитохром (дыхательный пигмент)
Липопротеины
Липид
Компонент мембран
Липопротеины крови-транспортная форма
липидов
Флавопротеины
Флавинадениндинуклеотид (ФАД)
Компонент цепи переноса электронов при
дыхании
Металлопротеины
Металл
Нитратредуктаза - фермент,
катализирующий в растениях превращение
нитратов в нитриты
47
Классификация белков по функциям Таблица 3
Класс белков Примеры Локализация и функция
Коллаген
Компонент соединительной ткани, костей,
сухожилий, хряща
Склеротин
Наружный скелет насекомых
а-Кератин
Кожа, перья, ногти, волосы, рога
Эластин
Эластическая соединительная ткань (связки)
Мукопротеины
Слизистые секреторные выделения
Структурные белки
Белки оболочки вирусов
«Обертка» нуклеиновой кислоты вируса
Трипсин
Катализирует гидролиз белков
Рибулозобисфосфат-карбоксилаза
Катализирует карбоксилирование
(присоединение СО
2
) рибулозобисфосфата при
фотосинтезе
Ферменты
Глутаминсинтетаза
Катализирует образование аминокислоты
глутамина из глутаминовой кислоты и аммиака
Гормоны
Инсулин, глюкагон
Регулирует обмен глюкозы
Гемоглобин
Переносит О
2
в крови позвоночных
Гемоцианин
Переносит О
2
в крови некоторых
беспозвоночных
Миоглобин
Переносит О
2
в мышцах
Транспортные белки
Сывороточный альбумин
Служит для транспорта жирных кислот, липидов
48
Класс белков Примеры Локализация и функция
Антитела
Образуют комплексы с инородными белками
Фибриноген
Предшественник фибрина при свертывании
крови
Защитные белки
Тромбин
Участвует в процессе свертывания крови
Миозин
Подвижные нити миофибрилл саркомера
Сократительные
белки
Актин
Неподвижные нити миофибрилл саркомера
Яичный альбумин
Белок яйца
Запасные белки
Казеин
Белок молока
Змеиный яд
Ферменты
Токсины
Дифтерийный токсин
Токсины, вырабатываемые дифтерийной
палочкой
49
Классификация белков по структуре Таблица 4
Класс белков Характеристика Функции
Фибриллярные
Наиболее важна вторичная структура
(третичная практически не выражена).
Не растворимы в воде.
Отличаются большой механической
прочностью.
Длинные параллельные полипептидные
цепи, скрепленные друг с другом
поперечными сшивками, образуют
длинные волокна или слоистые
структуры.
Выполняют в клетках и в организме
структурные функции, например, в составе
соединительной ткани; к этой группе
относятся среди других: коллаген
(сухожилия, межклеточное вещество костной
ткани), миозин (саркомеры мышц), фиброин
(шелк, паутина), кератин (волосы, рога,
ногти, перья).
Глобулярные
Наиболее важна третичная структура.
Растворимы в воде и легко образуют
коллоидные суспензии.
Полипептидные цепи свернуты в
компактные глобулы.
Выполняют функции ферментов, антител
(глобулины сыворотки крови и в некоторых
случаях гормонов (инсулин).
Играют важную роль в протоплазме,
удерживая в ней воду и некоторые другие
вещества; способствуют поддержанию
молекулярной организации.
Промежуточные
Фибриллярной природы, растворимые в
воде.
Растворимый фибриноген превращается в
нерастворимый фибрин при свертывании
крови