Тимошенко Н.В., Патиева А.М. Технология хранения, переработки и стандартизации мяса и мясных продуктов

Подождите немного. Документ загружается.

493

зультате интенсивно идущего гликолиза и других превращений в мышцах.

При хранении свинины общая протеолитическая активность ее снижалась,

хотя к 120 ч она оставалась выше первоначальной.

Проявление активности лизосомальных ферментов при автолизе мяса

приводит к деградации актина и миозина в миофибриллах, что способствует

размягчению тканей.

Наряду с протеиназами, содержащимися в лизосомах мышц животных,

обнаружены ферменты, локализованные в саркоплазме, плазматических

мембранах и миофибриллярных структурах. Они обладают протеолитиче-

ской активностью с оптимумом действия при рН 7-8 и индуцируются посту-

плением иона Са

в клетку мышц.

В процессе автолиза тканей активируется фермент с повышенной чув-

ствительностью к иону Са

, который при длительном автолизе инактивиру-

ется. Исследователи считают, что Са

-зависимые протеиназы играют опре-

деленную роль в изменении миофибриллярной структуры животных тканей

при созревании мяса.

Влияние химических факторов на активность катепсинов мяса. Для

придания необходимых технологических свойств сырью и получения про-

дуктов со свойственными им качественными показателями, применяют мно-

гокомпонентные рассолы, содержащие активаторы тканевых ферментов. Для

этого подвергают обработке NaCl с последующим созреванием в посоле. Как

известно, хлорид натрия воздействует на белки мяса и повышает их влагос-

вязывающую способность. В то же время, он заметно влияет на снижение ак-

тивности протеолитических ферментов мышечной ткани. Так, при введении

в свиную мышцу посолочных ингредиентов, по мере проникновения ионов

солей в толщу ткани, происходит ингибирование протеолитических фермен-

тов. Причем, оно происходит тем быстрее, чем больше скорость проникнове-

ния

Активность лизосомальных гидролаз при добавлении в систему нитрита

натрия значительно подавляется. Это объясняется тем, что при оптимальном

для действия лизосомальных протеаз уровне рН, лежащем в кислой области,

из нитрита натрия образуются такие соединения, как NO

, HNO

и другие,

способные окислять аминокислоты (цистеин, метионин, гистидин и трипто-

фан), необходимые для деятельности ферментов, что приводит к снижению

их активности.

Исследуя влияние фосфатов на активность катепсинов, пришли к выводу,

что фосфаты усиливают действие катепсина D, улучшая при этом структур-

ные свойства мяса.

Влияние электрических и механических факторов на активность ка-

тепсинов мяса при посоле. Инъекция рассола в исходное мясное сырье зна-

чительно сокращает продолжительность посола, уменьшает потери белковых

и других растворимых веществ мяса, повышает выход продукции после тер-

мообработки. При посоле баранины методом струйной инъекции и массиро-

вании, мясо имеет более высокую влагосвязывающую способность, пла-

стичность и меньшее напряжение среза. Это происходит за счет ускорения

494

распределения посолочных веществ при тендеризации, перемещения ткане-

вых ферментов в межклеточное пространство и, следовательно, активизации

их действия.

Массирование свиной мышечной ткани вызывает разрыхление миофиб-

риллярных структур с высвобождением связей, удерживающих дополнитель-

ное количество воды и нарушению целостности мембранных структур, что

приводит к повышению проницаемости мышечных тканей для посолочных

веществ и высвобождению внутриклеточных ферментов, ускоряющих посол

мяса.

При массировании соленой конины в первые 15-20 минут наблюдается

интенсивное нарастание свободной активности протеолитических ферментов

мяса. Затем в процессе выдержки мяса в посоле в течение 24-30 часов, при

температуре 2-4 °С и при повторном массировании в течение 10 мин, она

продолжает медленно увеличиваться.

В результате электрических и механических воздействий при посоле мя-

са возрастает активность тканевых протеиназ. Так, после электромассирова-

ния предварительно шприцованной рассолом парной мышечной ткани, ак-

тивность катепсина D возрастает более чем в 2 раза по отношению к несоле-

ному мясу. Электрические воздействия приводят к разрушению липопроте-

идных мембран и выходу ферментов из мест их локализации. После электри-

ческого массирования и последующей циклической механической обработки

в течение 12 ч, активность ферментов снижается за счет накопления и повы-

шения концентрации ингибитора, а также вследствие денатурации части

фермента при интенсивных механических воздействиях. Однако, несмотря на

наличие ингибирующих факторов, активность катепсинов в соленом сырье

остается выше, чем в исходном, на 35 %.

Применение при посоле мяса, в условиях массирования, лимонной кисло-

ты, ее натриевой или калиевой соли, способствует увеличению выхода гото-

вого продукта на 3 %, повышению его сочности и улучшению консистенции.

Использование лимоннокислого натрия в процессе посола снижает содержа-

ние остаточного нитрита натрия, активирует некоторые ферменты, в частно-

сти, фосфатазу и протеиназы, и улучшает вкус продукта.

Таким образом, применение электрических воздействий повышает сво-

бодную активность ферментов, ускоряя процесс созревания мяса. Посол сы-

рья с использованием электро- и механической обработки активирует протео-

литические изменения, повышая нежность и влагосвязывающую способность

белков.

13.4 Применение ферментных препаратов в технологии мясных

продуктов

Ферменты, применяемые в пищевой технологии для улучшения свойств

биологического сырья, повышения качества продукции и снижения затрат на ее

выработку, в основном, относятся к группам амилаз, пектиназ, изомераз, окси-

даз, протеаз и липаз, которые расщепляют или деполимеризируют биополимер-

495

ные компоненты исходного сырья. В последние годы появилось новое направ-

ление в повышении качества продуктов питания - ферментативная модифика-

ция сырья, в том числе, и для формирования заданного вкуса готовых продук-

тов. В частности, до недавнего времени липазы, как правило, использовали

для изменения свойств жиров и масел, однако сейчас открыли возможность

получать различные комбинации вкуса и консистенции готовой продукции за

счет одновременного внесения липаз и протеаз, что способствовало возоб-

новлению интереса к протеолитическим ферментам - протеазам животного,

растительного и микробиального происхождения.

По экспертным оценкам, увеличение объема потребления на мировом

рынке протеолитических ферментов предопределено тем, что большинство

технологических процессов в пищевой промышленности связано с расщепле-

нием белков, а протеолитические ферменты, как известно, способны расщеп-

лять их на субъединицы с меньшей молекулярной массой - вплоть до полипеп-

тидов, пептидов и отдельных аминокислот. Ферментативный протеолиз обла-

дает рядом преимуществ перед химической и физической обработкой пищево-

го сырья: уникальной специфичностью действия, предотвращающей нежела-

тельные побочные реакции; реализуемостью в мягких условиях обработки, по-

зволяющих избегать применения в технологии экстремальных температур и

концентраций; высокой каталитической активностью; простотой инактивации

при термообработке продуктов. Это способствует также экономии энергии, по-

требляемой при физических и химических способах обработки. В то же время

протеолитические ферменты имеют и недостатки. Так, большинство протеаз

лабильны или мало активны при значениях рН, температур и концентраций

субстратов, применяемых обычно в мясной промышленности. Протеазы прак-

тически невозможно использовать повторно, поскольку их трудно отделить от

субстрата.

В нашей стране исследования по применению ферментов в мясной про-

мышленности, начатые в середине 1960-х г., были направлены на увеличение

выхода мяса высшего сорта, повышение его технологических характеристик.

Теоретической основой для использования ферментов в отрасли стала класси-

ческая теория созревания мяса. В частности, И.А. Смородинцевым, А.А. Соко-

ловым, В.И. Соловьевым, В.И. Пальминым и другими было установлено, что

автолитические превращения тканей после убоя животного обусловлены рядом

физико-химических превращений мышечных волокон, распадом биохимиче-

ских систем под воздействием собственных ферментов. При этом, развитие ав-

толитических процессов не сглаживает различия прочностных свойств мяса

разных частей туши, особенно тех, в которых содержится много соединитель-

ной ткани. Эти различия можно уменьшить обработкой более жестких частей

туши протеолитическими ферментами, подобранными таким образом, чтобы

они изменяли в основном соединительную ткань, что дает возможность ис-

пользовать более низкие сорта мяса для изготовления кулинарных изделий и

полуфабрикатов. Возможность использования ферментов при изготовлении со-

леных продуктов из свинины, говядины и баранины изучена А.С. Большако-

вым, В.Г. Боресковым, Л.С. Кудряшовым и др., ими предложено, с целью уско-

496

рения выхода катепсинов из клеточных органелл мышечной ткани в процессе

посола использовать, наряду с ферментными препаратами, электрические и ме-

ханические воздействия на сырье, которые усиливают гидролитическое дейст-

вие тканевых ферментов, что приводит к более интенсивному накоплению

свободных аминокислот и ускорению процесса созревания при производстве

соленых мясных изделий.

По мнению Н.Н. Липатова, направленное изменение исходных свойств

сырья с помощью ферментативной обработки наиболее перспективно в кол-

басном производстве при сокращенных сроках посола и использовании сырья

с большим содержанием соединительной ткани. При этом максимально эф-

фективна экзогенная ферментация сырья, т.е. дополнительное внесение в него

ферментных препаратов.

Ферменты и ферментные препараты, предназначенные для размягчения

мяса, должны обладать следующими свойствами:

- вызывать необходимые изменения соединительной ткани (расщеп-

лять мукопротеидный комплекс, способствуя уменьшению устойчивости со-

единительной ткани к нагреву, стимулировать гидролиз коллагена и эласти-

на);

- иметь высокий температурный оптимум действия, сохраняя при этом

частично способность к изменению ткани и во время тепловой обработки;

- с максимальной активностью действовать в слабокислой или ней-

тральной среде;

- быть безвредными для человека.

Применяемые в процессах переработки мяса протеолитические фермен-

ты относятся к классу гидролаз. Они распадаются на экзопептидазы, отщеп-

ляющие из полипептидной цепочки обрабатываемого белка концевые амино-

кислоты и эндопептидазы, гидролизующие внутренние пептидные связи этих

цепочек. В основе механизма воздействия ферментных препаратов лежит их

способность (как и собственных ферментов мяса - катепсинов) изменять чет-

вертичную, третичную, вторичную и даже первичную структуры белков и,

тем самым, влиять на консистенцию, вкус и аромат готового продукта.

Особый интерес представляют исследования, связанные с применением

эффективных препаратов из дешевого и доступного сырья с регулируемой

скоростью протеолиза, не имеющих посторонних запахов и привкуса, благопо-

лучных в санитарном отношении. К числу таких препаратов относятся, на-

пример, трипсин и пепсин пищевой свиной или говяжий, вырабатываемые

мясной промышленностью. Однако, трипсин не нашел практического приме-

нения вследствие его низкого температурного оптимума и преимущественного

воздействия на мышечные белки. Возможность же использования пепсина в

качестве тендеризатора жесткого мяса из-за наличия характерного для него

экстремума протеолитической активности (максимально его протеолитическая

активность проявляется при рН 1,5-2,5, изоэлектрическая точка - при рН около

1,1) ранее не рассматривалась вообще. Вместе с тем, Н.П. Козаченко установи-

ла, что пепсин имеет второй оптимум протеолитической активности в области

значений рН 5,6-5,9. Ею было доказано, что в результате действия пепсина

497

наблюдается выраженная тендеризация мяса (т.е. морфологические изменения

мышечных, коллагеновых и эластиновых волокон), в результате чего повыша-

ется скорость и равномерность фильтрационно-диффузионного распределения

посолочных веществ по объему мяса в процессе его посола.

При значении рН 4,5 наблюдается заметное увеличение протеолитиче-

ской активности пепсина в некоторых типах субстратов. Исследования по

применению для размягчения говяжьего мяса различных ферментных смесей,

одной из составляющих которых был пепсин, показали, что наилучший эф-

фект получен при совместном использовании панкреатина и пепсина.

Для обработки говядины и другого мясного сырья с повышенным со-

держанием соединительной ткани применяют, в частности, панкреатин, обла-

дающий относительно высокой коллагеназной и эластазной активностями, и

эластазу, выделяемую из свиной поджелудочной железы.

Большое число исследований посвящено ферментам растительного про-

исхождения. Хорошо изучены, например, ферменты: папаин, бромелаин и фи-

цин с высоким температурным оптимумом, которые обладают коллагеназной и

эластазной активностями и, следовательно, способны влиять на структуру

внутримышечной и соединительной тканей. При этом они действуют также и

на внутриклеточные белки мышечного волокна, в том числе, на актомиозин.

Получаемый из сока плодов дынного дерева папаин - светло-желтый порошок,

хорошо растворимый в воде и проявляющий активность при рН 5-7 (т.е. при

естественных для мясного сырья значениях) устойчив к нагреву до 70 °С. Наи-

более активен по отношению к актомиозину, однако при 60 °С хорошо гидро-

лизует коллаген и эластин. Протеиназа из плодов ананаса - бромелин - с оп-

тимумом действия при рН 6,0-7,0 термостабильна, имеет высокий темпера-

турный оптимум и проявляет высокую коллагеназную и эластазную активно-

сти на денатурированных объектах. Получаемый из сока стеблей и листьев

дынного дерева фицин с оптимумом действия при рН 7,0 и температуре

60...65 °С при пониженных температурах оказывает сильное гидролитическое

действие на мышечную ткань. Хорошо расщепляет денатурированный колла-

ген и эластин. Все эти ферменты можно использовать для размягчения жест-

кого мяса и ускорения процесса созревания. Однако высокая стоимость сдер-

живает их практическое применение.

В настоящее время в промышленности широко используют фер-

ментные препараты микробиального происхождения, многие из которых воз-

действуют в большей степени, на мышечное волокно. Их влияние на компо-

ненты соединительной ткани слабее, но все же достаточно для достижения не-

обходимой нежности мяса.

Отечественной промышленностью освоен выпуск ряда ферментных

препаратов эластазного и коллагеназного действия. Особый интерес пред-

ставляет, разработанный во ВНИИМПе Ю.Г. Костенко и др. психрофильный

фермент коллагеназа, который позволяет гидролизовать соединительную

ткань мясного сырья, благодаря чему возрастает его влагосвязывающая спо-

собность, снижается жесткость, повышаются питательная ценность (в том

числе атакуемость белков мяса ферментами желудочно-кишечного тракта) и

498

выход готового продукта. Испытания выделенного фермента продуцента

коллагеназы, обладающего выраженной психротропностью, показали, что он

при воздействии на мясное сырье в течение 2 сут при температуре 4 °С зна-

чительно улучшает его влагосвязывающую способность, пластичность и ор-

ганолептические показатели.

В ВНИИМПе совместно с Институтом молекулярной генетики (ИМГ)

РАН и Институтом биохимии и физиологии микрорганизмов (ИБФМ) им.

Г.К. Скрябина получен ферментный препарат микробного происхождения -

ФПМ-МП, предназначенный для активного воздействия на соединитель-

ную ткань мясного сырья, в целях улучшения его качественных характери-

стик. При введении его (в количестве 0,2 % к массе несоленого мяса) в сырье,

с повышенным содержанием соединительной ткани, возрастает массовая до-

ля растворимых белков с высоко гидрофильными свойствами, в результате че-

го повышается влагосвязывающая способность последних, увеличивается со-

держание летучих жирных кислот и сумма карбонильных соединений, проис-

ходит улучшение структурно-механических свойств.

Ферментные препараты выпускают в порошках или растворах, а также в

виде смесей с усилителями их действия (например, молочной кислотой), кон-

сервантами (спиртом, глицерином) и с веществами, улучшающими вкус мяса

(поваренной солью, сахаром, глютаминатом натрия, гидролизатами). Приме-

нение ферментных препаратов в технологической практике осуществляется

несколькими способами. Во-первых, путем инъекций растворов ферментов

в кровеносную систему за 8-10 мин до убоя животного, что обеспечивает

впоследствии их равномерное распределение в туше, сокращает период созре-

вания, улучшает качество сырья. Однако, при данном способе возникает опас-

ность передозировки и нарушения нормальных функций организма животных.

В частности, печень животного становится слишком мягкой и непригодной для

реализации. Другой способ - это поверхностная обработка сырья (аэрозольный

или погружной), которая особенно эффективна при предварительной тендери-

зации мяса, либо при комплексном применении ферментативной и механиче-

ской обработки (тендеризации, накалывании, отбивании, массировании или

тумблировании).

Наиболее прост, эффективен и поэтому более распространен способ

введения ферментов в мясное сырье методом шприцевания в составе много-

компонентных рассолов. Концентрация ферментных препаратов в рассоле,

как правило, составляет от 0,05 до 0,1%. В зарубежной практике допускается

использование протеолитических ферментов в виде водных растворов с кон-

центрацией до 3 %. Экзогенные протеолитические ферменты, частично гидро-

лизуя пептидные связи, способствуют повышению растворимости белков ак-

томиозинового комплекса и увеличению продуктов их расщепления. Внесение

ферментных препаратов в сырье в процессе посола мяса улучшает консистен-

цию готового продукта и облегчает атакуемость его белков ферментами желу-

дочно-кишечного тракта человека. При ферментации происходит интенсивный

процесс распада углеводов и АТФ (аденозинтрифосфорная кислота) с образо-

ванием АДФ (аденозиндифосфорная кислота), а затем и АМФ (аденозинмоно-

499

фосфорная кислота). Ферментативный гидролиз белков мясного сырья сопро-

вождается деструктивными изменениями мышечных волокон, разрыхле-

нием соединительнотканных прослоек, что повышает качество готовых про-

дуктов. Эффективность этого процесса зависит от температуры, концентра-

ции вводимых растворов, рН среды и продолжительности воздействия на мяс-

ную систему. При этом может наблюдаться различная глубина протеолиза.

Поверхностный протеолиз, при котором происходит частичная деструкция

белковых молекул, приводит к росту содержания свободных аминокислот и

сопровождается некоторым улучшением консистенции мяса при полной со-

хранности нативной макроструктуры. Глубокий протеолиз мяса выражается в

деструкции всех четырех структурных уровней макромолекул белка, при этом

резко увеличивается количество свободных аминокислот (до 20-30 % от об-

щего их содержания в белке). Мясо сильно размягчается, практически, полно-

стью изменяя свою исходную структуру. С учетом этого факта, все более пер-

спективным представляется ферментативная модификация мясного сырья с

высоким содержанием соединительной ткани.

Сегодня убедительно доказана целесообразность использования соеди-

нительнотканных волокон в пищевых рационах не только здоровых, но и,

нуждающихся в функциональном питании, людей. Однако переработка сырья

с высоким содержанием соединительной ткани (мясная обрезь, говядина II

сорта, конина и т.д.) сопряжена с рядом объективных трудностей технологиче-

ского, торгово-сбытового и микробиологического характера. Технологиче-

ские трудности переработки сырья такого рода связаны, прежде всего, с по-

вышенной жесткостью соединительной ткани, ее слабой влагосвязывающей

способностью и низким коэффициентом пьезопроводимости для посолочных

ингредиентов, что в совокупности приводит к большим энергетическим за-

тратам на стадии приготовления фарша колбас и значительному увеличению

продолжительности процесса посола при изготовлении соленых продуктов.

Определенные сложности возникают и на стадии тепловой обработки колла-

генсодержащего сырья. Повышенная резистентность коллагеновых и эласти-

новых волокон к термической дезагрегации предопределяет ряд пороков го-

товых изделий, связанных с тем, что соединительно-тканные включения, в

основной среде мышечных волокон воспринимаются, как трудно пережевы-

ваемые, инородные, резко нарушающие гомогенность продукта. Более жест-

кие режимы нагрева такого сырья, способствующие размягчению соедини-

тельной ткани, вызывают чрезмерный термогидролиз мышечных белковых

элементов структуры, что также приводит к ухудшению консистенции продук-

та. И то, и другое затрудняет реализацию готовых мясных изделий. Трудности

медико-биологического характера связаны с возможностью снижения биоло-

гической ценности суммарного белка мясопродукта при повышенном содер-

жании в нем соединительной ткани. Широко распространенным на мясопере-

рабатывающих предприятиях приемом, обеспечивающим снижение «фактора

риска» возникновения указанных негативных проявлений при включении в

рецептуры мясных изделий сырья с высоким содержанием соединительной

ткани, является его жиловка. Однако, подобный прием не способствует реше-

500

нию проблемы рациональной переработки сырья, так как при этом со-

единительная ткань отделяется и не вовлекается в производство. Вы-

полненные научные исследования позволили предположить, что аль-

тернативой операции жиловки при производстве мясных продуктов из сырья с

высоким содержанием соединительной ткани, может стать его биотехнологи-

ческая модификация в результате воздействия протеолитических ферментных

препаратов, обладающих коллагеназной и эластазной активностями. Обра-

ботка говяжьей обрези протеолитическими ферментами (пепсином) не сопро-

вождается достоверными изменениями ее состава. Вместе с тем, ферментиро-

вание сырья, взамен жиловки позволяет сохранить в составе продукта более

1,5% мясного белка.

Несмотря на возрастание в жилованной мясной обрези суммы незаме-

нимых аминокислот, ферментированная нежилованная обрезь характеризуется,

практически, таким же коэффициентом рациональности.

В результате ферментативной обработки мясного сырья, интегральные

прочностные характеристики нежилованной мясной говяжьей обрези снижа-

ются более чем на 15 %. Дифференцированная оценка влияния ферментации

на изменение показателей усилия резания мышечной ткани мясной обрези

поперек и вдоль волокон показала, что в среднем они снижаются на 5 %. Та-

ким образом, уменьшение жесткости нетермообработанного сырья с высоким

содержанием соединительной ткани, подвергнутого ферментации пепсином,

более чем на 10% происходит, именно, за счет тендеризирующего воздейст-

вия протеазы на коллаген и эластин. Отмечено также увеличение влагосвязы-

вающей способности нежилованной говяжьей обрези после обработки ее

ферментом.

Результаты исследований позволили предположить, что ферментирова-

ние сырья с высоким содержанием соединительной ткани должно способство-

вать повышению скорости диффузионно-фильтрационного распределения по-

солочных ингредиентов при его посоле. Экспериментами доказано также уве-

личение равномерности распределения хлорида натрия при обработке сырья

протеолитическими ферментами.

Таким образом, ферментация сырья с высоким содержанием со-

единительной ткани протеазами животного происхождения (в частности, пеп-

сином) способствует улучшению его технологических свойств и исключает

необходимость проведения трудоемкой операции жиловки.

Существенным резервом в производстве мясных продуктов является

использование субпродуктов. Так, А.А. Щербинин и др. изучили влияние на

структурно-механические характеристики говяжьего легкого его ферментации

пепсином. Методом оптического микроскопирования в образцах сырого ох-

лажденного говяжьего легкого, измельченного в волчке с диаметром отвер-

стий решетки 3 мм, после посола, в присутствии пепсина, выявлены харак-

терные морфологические изменения соединительно-тканных элементов - рас-

пад, разрыхление и деструкция паренхимы легкого. Тендеризующее действие

пепсина подтверждается и разволокнением эластиновых волокон. Аналогич-

ная картина наблюдалась и в термообработанном легком.

501

Н.Н. Липатовым и сотрудниками было установлено, что и свиная шкур-

ка, выдержанная в рассоле с ферментным препаратом (говяжьим или свиным)

пепсином, приобретает новые положительные свойства. При ферментативном

воздействии на коллаген соединительной ткани шкурки разрушаются дисуль-

фидные и водородные связи тройной спирали макромолекулы коллагена. В ре-

зультате происходят существенное размягчение свиной шкурки и значитель-

ное снижение гидротермической устойчивости коллагена, предопределяющие

повышение, после термообработки, его переваримости протеазами желудочно-

кишечного тракта.

Специалистами Московского университета прикладной биотехнологии

(МГУПБ) создан способ посола мясного сырья, предусматривающий внесе-

ние в рассол пепсина, предварительно термостатированного при температуре

36...38°С в течение 15-20 мин для достижения максимальной активности

фермента. С целью интенсификации процесса посола и обеспечения равно-

мерного распределения посолочных веществ в сырье, рекомендуется с помо-

щью пищевых кислот и щелочей доводить величину рН мяса до значения

5,85-6,05, соответствующего второму максимуму активности пепсина. Это

способствует повышению скорости диффузионно-фильтрационного распре-

деления посолочных веществ, увеличению влагоудерживающей способности

готового продукта и снижению его жесткости.

Ферментация сырья с высоким содержанием соединительной ткани

протеазами животного происхождения (в частности, пепсином) способствует

улучшению его технологических свойств. С учетом этого эффекта И.А. Рого-

вым, Н.Н. Липатовым, Л.Ф. Митасевой и др. были разработаны технологии

новых видов сырокопченых колбас («Альпийская», «Горная»), полукопченых

колбас первого («Загорская», «Особая) и второго («Трапезная», «Калорий-

ная») сортов. В процессе их производства, при посоле сырья, применяется

ферментный препарат пепсин в количестве 0,1 % к массе мясного сырья

(время выдержки фарша в посоле составляет 18-24 ч), что дает возможность

использовать в рецептурах сырье с высоким содержанием соединительной

ткани, не снижая при этом качества колбасных изделий.

Н.Н. Липатовым, И.А. Роговым, В.А. Алексахиной и др. предложен

способ производства деликатесного продукта из ферментированного мяса

(патент № 2030884). Повышение качественных показателей готового продук-

та (при одновременных интенсификации технологического процесса и рас-

ширении сырьевой базы) достигается за счет того, что посол сырья осуществ-

ляют с добавлением пепсина. В качестве сырья используется говядина второ-

го сорта, конина первого и второго сортов, говядина или конина односортной

жиловки, нежирная баранина. Формуется посоленное ферментированное сы-

рье в свиную шкурку, предварительно выдержанную в течение 60-72 ч в рас-

соле, содержащем 2,5-3 % поваренной соли и 0,10-0,12 % (к массе шкурки)

пепсина пищевого говяжьего или свиного. При этом сырье заворачивается в

шкурку таким образом, что ее жиросодержащий слой оказывается на внешней

стороне цилиндрического продукта. Свиная шкурка под воздействием фер-

ментного препарата пепсина приобретает новые свойства, так как происходят

502

конформационные изменения соединительнотканных белков, в частности,

инактивация дисульфидных и водородных связей тройной спирали макромо-

лекулы коллагена. Это способствует существенному размягчению свиной

шкурки и значительному понижению гидротермической устойчивости колла-

гена, предопределяющего повышение после термообработки сформованного

продукта его переваримости протеиназами желудочно-кишечного тракта.

Кроме того, вызванные действием пепсина изменения коллагена соединитель-

ной ткани свиной шкурки обеспечивают, при относительно низкой (71.. .73 °С)

для термогидролиза коллагена температуре тепловой обработки дели-

катесного продукта, его монолитность по всему объему. Частичный протео-

лиз под действием ферментного препарата улучшает функциональные свой-

ства белков, увеличивает влагосвязывающую способность сырья, улучшает

органолептические и физиологические показатели деликатесного продукта и

повышает его выход.

Для улучшения консистенции сырья и ускорения посола мяса различных

качественных групп (NOR, PSE и DFD) Л.С Кудряшовым и др. были испыта-

ны протеолитические ферменты, полученные из микроорганизмов. При их вы-

боре исходили из оптимума действия содержащейся в них протеиназы и кон-

центрации ионов водорода мяса с тем, чтобы использовать их синергизм для

интенсификации биохимических процессов в мышечной ткани. С учетом этого

для обработки мяса использовали рассол, содержащий фосфат натрия или фер-

ментный протеолитический препарат ренниномиин П10Х, который по мнению

И.А. Рогова и др. (авт.св СССР. № 1211906), дает хороший эффект при фер-

ментации мяса, или горчицу, которая, как показали исследования И.В. Матве-

енко и др., активирует действие катепсинов животных тканей. Охлажденное в

течение 72-96 ч NOR свиное мясо шприцевали обычным рассолом и рассолом,

содержащим 0,3 % фосфата натрия или 0,5 % горчицы, или 0,1 % ферментного

препарата ренниномиина П10Х, после чего подвергали массированию в тече-

ние 2 ч. DFD-мясо обрабатывали аналогичным образом, только в качестве

ферментного препарата использовали прототеризин П10Х, проявляющий наи-

большую протеолитическую активность при нейтральных значениях рН, ха-

рактерных для данного сырья. В контрольном опыте сырье солили по тради-

ционной технологии с выдержкой шприцованного мяса в рассоле в течение 7

сут.

Из полученных экспериментальных данных следует, что шприцевание

NOR-мяса рассолами, содержащими фосфат натрия, ренниномиин П10Х или

горчицу, с последующим массированием, повышает пластичность образцов.

При этом наибольшее размягчающее действие на мясо оказывают фермент-

ный препарат ренниномиин П10Х и раствор горчицы. Это объясняется более

высокой активностью воздействия ферментов на белки мяса. Обработка сви-

нины данными препаратами, с последующим массированием, увеличивает

влагосвязывающую способность мяса и соответственно общее содержание в

нем влаги. Это объясняется усилением степени разрыхления и ослабления

структуры тканей в результате протеолитического действия ферментного пре-

парата после шприцевания рассолом с фосфатом натрия и изменением реак-