Коган В.Е., Зенин В.С., Пенкина Н.В. Физическая химия. Часть 2. Химическая кинетика

Подождите немного. Документ загружается.

В. Е. Коган, Г. С. Зенин, Н. В. Пенкина

210

вн вн

v , (2.423)

т. е. скорость внешней диффузии, а следовательно, и скорость всего каталити-

ческого процесса пропорциональна концентрации реагента. При уменьшении

размера гранул катализатора и толщины диффузионного слоя наблюдается уве-

личение константы внешнего массообмена. Увеличение скорости движения

жидкости или газа относительно твердых частиц катализатора приводит к

уменьшению толщины диффузионного слоя. Исходя из этого,

можно заклю-

чить, что скорость внешней диффузии будет тем больше, чем выше скорость

протекания газа или жидкости через слой катализатора (в проточных реакто-

рах) или интенсивность перемешивания суспензии катализатора в жидкой фазе

(в непроточных реакторах).

Диффузия реагирующих веществ в пористом катализаторе протекает за

счет разности концентраций на внешней поверхности

с и в объеме пористой

гранулы

(см. рис. 2.41). Примем, что диффузия в пористом катализаторе

подчиняется уравнению Фика (2.405) с тем различием, что вместо истинного

вводится

эффективный коэффициент диффузии D

∗

. Данный коэффициент,

исходя из того, что диффузия протекает не по всему объему гранулы катализа-

тора, а лишь в объеме пор, зависит от

пористости катализатора Π , равной

объему пор в единице объема пористой системы, и от степени извилистости

пор в грануле катализатора, называемой

коэффициентом извилистости или

фактором извилистости δ:

∗

, (2.424)

где отношение

– проницаемость пористой гранулы катализатора, кото-

рая для большинства катализаторов лежит в пределах 0,1–0,3.

Одновременно с процессом диффузии реагентов в гранулу катализатора

на стенках пор протекает каталитическая реакция. Пусть ее скорость на равно-

доступной поверхности выражается кинетическим уравнением для реакций

первого порядка

к V

v . (2.425)

Отнеся эту скорость к единице объема пористого катализатора

Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а

211

кк

(2.426)

и обозначив

кк

/Vv через

v , а /

kV через

k , получим

v . (2.427)

На рис. 2.41 наглядно видно уменьшение концентрации реагента от внеш-

ней поверхности к центру гранулы катализатора, вызывающее соответствую-

щее снижение скорости реакции в центральной части катализатора. Этот эф-

фект суммарно будет выражаться в том, что отнесенная к единице объема гра-

нулы катализатора скорость реакции, наблюдаемая на опыте

v , будет значи-

тельно ниже

. Лишь в случае, когда по всему объему гранулы катализатора

cc= ,

=vv .

Понятно, что при

всегда

. Величина

η=

(2.428)

характеризует степень использования внутренних слоев гранулы катализатора

и называется

фактором эффективности, или степенью использования по-

верхности

Уравнение макрокинетики (в случае гранул катализатора сферической

формы) имеет вид

kD c

∗

=v . (2.429)

Из уравнения (2.429) следует, что скорость процесса уменьшается с увеличени-

ем размера гранул катализатора и зависит как от

k , так и от D

∗

. Порядок реак-

ции при этом остается равным единице.

Наличие сильного диффузионного торможения оказывает влияние не

только на скорость реакции, но и на величину энергии активации каталитиче-

ского процесса. Наблюдаемая на опыте энергия активации каталитического

процесса в условиях сильного диффузионного торможения равна половине

энергии активации той же реакции, протекающей на равнодоступной

поверхно-

сти.

В. Е. Коган, Г. С. Зенин, Н. В. Пенкина

212

Следует отметить, что если реакция на равнодоступной поверхности под-

чиняется кинетическому уравнению для реакции

n-го порядка

kc=v , то со-

гласно теоретическим положениям макрокинетики скорость процесса при на-

личии сильного диффузионного торможения может быть выражена уравнением

kD c

∗

=v . (2.430)

Из уравнения (2.430) следует, что при увеличении диффузионного торможения

порядок реакции изменяется от

n до

(

)

1/2n

. Так, для реакции второго поряд-

ка при наличии сильного диффузионного торможения порядок реакции, наблю-

даемый на опыте, будет равен 1,5.

С учетом всего вышесказанного сформулируем признаки протекания ге-

терогенно-каталитической реакции в той или иной области.

Признаками протекания реакции во

внешнедиффузионной области яв-

ляются:

- зависимость скорости процесса от интенсивности перемешивания жид-

кой фазы или от скорости протекания газа (жидкости) через слой катализатора

(поскольку

вн

k зависит от толщины диффузного слоя

);

- увеличение скорости процесса с уменьшением размера гранул катализа-

тора;

- близость энергии активации реакции к энергии активации диффузии (4–

8 кДж/моль).

Признаками протекания реакции во

внутридиффузионной области яв-

ляются:

- увеличение скорости реакции с уменьшением размера гранул катализа-

тора при одновременном отсутствии ее зависимости от скорости потока реаген-

та или интенсивности перемешивания жидкой фазы;

- изменение порядка реакции при увеличении размера гранул катализато-

ра, если 1

n > ;

- зависимость скорости реакции от пористости, радиуса гранул и степени

извилистости пор катализатора.

При протекания реакции в

кинетической области (равнодоступная по-

верхность) ее скорость не зависит от интенсивности перемешивания реакцион-

ной смеси, скорости потока газа или жидкости через слой катализатора, размера

гранул катализатора и его пористости.

Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а

213

При изменении условий проведения каталитического процесса может

происходить переход реакции из одной области в другую. Так, по мере пони-

жения температуры протекание реакции переходит из внешнедиффузионной

области через внутридиффузионную в кинетическую область. К переходу из

диффузионной области в кинетическую приводит и измельчение гранул катали-

затора. Процесс перехода реакции из диффузионной области

в кинетическую

приводит к увеличению скорости реакции и энергии ее активации.

2.3.6. Ферментативный катализ

Катализ под действием ферментов называют ферментативным. Фер-

менты

, или энзимы – это биокатализаторы, продукты жизнедеятельности

живых организмов

. Они имеют более сложное строение по сравнению с неор-

ганическими катализаторами. Ферменты бывают простые и сложные. Простые,

или однокомпонентные ферменты состоят только из белковых тел, в то время

как сложные ферменты включают белковую и небелковую составляющие. При

этом небелковая составляющая резко увеличивает каталитическую активность

фермента.

По сравнению с химическим катализом

ферментативный имеет ряд осо-

бенностей, к числу которых относятся высокая каталитическая активность, чет-

кая специфичность и селективность, повышенное влияние окружающей среды.

Каталитическая активность биологических катализаторов в миллионы раз

превосходит активность химических. При протекании одних и тех же реакций с

использованием обычного катализатора и фермента наблюдается колоссальное

увеличение скорости реакции в случае

ферментативного катализа (на 12 – 13

порядков!). Так, например, константа скорости реакции гидролиза мочевины

под действием обычного кислотного катализатора

(

)

равна

7,4 10

−

⋅

(

)

л/ моль с

⋅

в то время как под действием фермента уреазы –

5,0 10

⋅

(

)

л/ моль с

⋅

. Данный факт обу-

словлен также снижением энергии активации за счет фермента (от 78,4 кДж/моль до

27,2 кДж/моль в приведенном примере). Скорость реакций, катализируемых фермен-

тами, зависит от концентрации реагирующих веществ и условий среды. Уско-

В. Е. Коган, Г. С. Зенин, Н. В. Пенкина

214

рение ферментативной реакции

происходит, в частности, благодаря тому, что в

системе создаются условия для автокаталитической реакции.

Ферменты, в отличие от химических катализаторов, обладают большей

специфичностью: каждый из них способен ускорить только строго определен-

ную реакцию и даже образование определенных стереоизомеров. Реже фермен-

ты катализируют группы реакций: например, фермент пепсин способствует

расщеплению белков. Ферменты более чувствительны к изменению внешних

условий, в частности температуры, чем неорганические катализаторы. Для

большинства растительных ферментов рабочий температурный интервал со-

ставляет

40 60 C− , а для животных ферментов –

40 50 C− . Уже при темпера-

туре

70 80 C− происходит необратимое разрушение ферментов вследствие

денатурации – необратимого осаждения и свертывания белка, при кото-

рых нарушаются первоначальная специфическая конфигурация, укладка

цепей макромолекул и соответственно их конформация

Свою активность ферменты проявляют при строго определенном значе-

нии pH среды. Например, для уже упоминавшегося пепсина оптимальное зна-

чение pH составляет 1,5 – 2,0.

Ферментативный каталитический процесс обусловлен способностью

к взаимным синхронным изменениям структур

фермента и субстрата

(субстрат – вещество, на которое воздействует фермент). Эти изменения

связаны с конформацией взаимодействующих макромолекул.

Специфичность взаимодействия фермента и субстрата определяется

принципом ключ–замок [1]. Подобно ключу, отпирающему определенный за-

мок, фермент оказывает каталитическое действие на определенный субстрат.

Одна из причин такой специфичности фермента заключается в том, что в бел-

ковой молекуле фермента каталитические функции выполняют отдельные не-

большие

участки – активные центры, представляющие собой ориентирован-

ные в пространстве функциональные группы в основном белковых молекул.

Структура активного центра может возникнуть в процессе сближения молекул

фермента и субстрата.

Активные центры способны к избирательной адсорбции молекул суб-

страта, в результате чего образуется единый комплекс, внутри которого проис-

Вопросы теории ферментативного катализа весьма подробно рассмотрены в [2].

Конформациями называют энергетически неравноценные формы макромолекул, возни-

кающие при повороте мономерных звеньев без разрыва химических связей.

Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а

215

ходит химическая реакция между ферментом и субстратом. Возникновение в

комплексе своеобразной микрофазы с параметрами (диэлектрическая прони-

цаемость, полярность и др.), отличными от параметров среды, способствует ус-

корению химической реакции. Процесс завершается десорбцией продуктов и

регенерацией активных центров для новых каталитических актов. Большое

число активных центров способствует протеканию каталитического процесса в

большой

массе субстрата.

Действие всех факторов обусловлено и геометрическим соответствием

структур активного центра фермента и самого субстрата (ключ–замок).

Простейшая схема ферментативной реакции может быть изображена сле-

дующим образом:

ES ES EP

−

⎯⎯→

+⎯⎯→+

←⎯⎯

, (2.431)

где

112

,,kk k

−

– константы скорости реакции. В соответствии со схемой (2.431)

фермент E обратимо реагирует с субстратом S с образованием комплекса ES ,

который распадается на продукты Р и реагент – фермент Е.

Применение квазиравновесного приближения (см. 2.2.1.6) к схеме (2.431)

(при условии

−

 ) с учетом уравнения материального баланса

E0EES

cc c

− ,

где

0E E

,cc – начальная и текущая концентрации фермента соответственно;

c – текущая концентрация комплекса, позволяет выразить скорость образова-

ния продукта (его текущая концентрация

) через начальную концентрацию

фермента и текущую концентрацию субстрата

c :

20ES

kc c

dKc

v . (2.432)

Входящая в формулу (2.432) константа

, называемая субстратной кон-

стантой

, определяется выражением

1ES

−

== . (2.433)

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к пре-

дельному значению:

В. Е. Коган, Г. С. Зенин, Н. В. Пенкина

216

max 2 0E

v . (2.434)

Подставляя уравнение (2.434) в выражение (2.432), получаем следующее соот-

ношение, связывающее скорость реакции с максимальной скоростью реакции:

max S

dKc

. (2.435)

Определение параметров

Smax

и K v

обычно проводят на основании измерения

зависимости начальной скорости от начальной концентрации субстрата для ря-

да начальных концентраций.

Наиболее часто для анализа кинетических схем ферментативного катали-

за используют метод стационарных концентраций (см. 2.2.1.6) (

kk ). При-

менение этого метода к простейшей схеме катализа (2.431) дает

уравнение Ми-

хаэлиса-Ментен

max S

dKc

, (2.436)

где

max

v – максимальная скорость реакции (при бесконечно большой концен-

трации субстрата), отвечающая выражению (2.434);

– константа Миха-

элиса

, определяемая выражением

−

= . (2.437)

Константа Михаэлиса соответствует концентрации субстрата, при которой ско-

рость реакции равна половине максимальной скорости. Типичные значения

лежат в пределах от

6-1

10 до 10 моль/л

−

. Константу скорости

k иногда назы-

вают

числом оборотов фермента. Она может изменяться в пределах от

161

1, 7 10 до 1,7 10 c

−−

⋅⋅

Уравнение (2.436) можно записать в координатах, более удобных для об-

работки экспериментальных данных:

max max S

11 1

vv v

(2.438)

или

max

=−

. (2.439)

Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а

217

Для определения параметров

max

K v по уравнениям (2.438) и (2.439) прово-

дят серию измерений начальной скорости реакции

от начальной концентра-

ции субстрата

c и представляют экспериментальные данные в координатах

(

)

00S

1/ 1/

c=v или

(

)

000S

c=vv .

2.3.7. Примеры и задачи

А. Примеры решения задач

Пример 10.

Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость

гидролиза аденозинтрифосфата, катализируемо-

го минозином по кинетическим данным, приве-

денным на рис. 2.42.

Решение

Уравнение Михаэлиса-Ментен в коорди-

натах, приведенных на рис. 2.42, имеет вид

(2.439). Следовательно, точки пересечения с

осями имеют следующие координаты:

(

)

max

0; v

для оси ординат и

(

)

max

/;0

Kv для оси абсцисс.

Точка пересечения с осью ординат дает значения

max

2,1 10

−

=⋅v

()

моль/ лс⋅ . Точка

пересечения с осью абсцисс позволяет найти константу Михаэлиса:

max

K =v

14,6 10 c

−−

⋅ , откуда

= 2,1·

−

/14,6·

−

= 1,44·

−

моль/л.

Пример 11. Для некоторой ферментативной реакции константа Михаэли-

са равна 0,035 моль/л. Скорость реакции при концентрации субстрата 0,110

моль/л равна

1,15 10

−

⋅

(

)

моль/ лс

⋅

. Найдите максимальную скорость этой ре-

акции.

Решение

Исходя из уравнения (2.439), выражение для максимальной скорости

имеет следующий вид:

max

Рис. 2.42. Кинетические

данные

В. Е. Коган, Г. С. Зенин, Н. В. Пенкина

218

Подставляя в это выражение конкретные значения величин, получаем

()

max

1,15 10

1,15 10 0,035 1,52 10 моль/ лс

0,110

−

−−

⋅

=⋅ + =⋅ ⋅

v .

В. Задачи для самостоятельного решения

Задача 26.

Начальная скорость окисления сукцината натрия в фумарат

натрия под действием фермента сукциноксидазы была измерена для ряда кон-

центраций субстрата:

, моль/лс

0,01 0,002 0,001 0,0005 0,00033

10⋅v ,

(

)

моль/ лс⋅

1,17 0,99 0,79 0,62 0,50

Определите константу Михаэлиса данной реакции.

Ответ:

4,86 10 моль/л

−

⋅ .

Задача 27.

Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость ката-

литического разложения гидроперекиси по кинетиче-

ским данным, приведенным на рис. 2.43.

Ответ:

0,040 моль/л;

max

4,4 10

−

⋅

(

)

моль/ лс

⋅

Задача 28. Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость ка-

талитического окисления циклогек-

сена

трет-бутилпероксидом по ки-

нетическим данным, приведенным

на рис. 2.44.

Ответ:

0,083 моль/л;

K =

max

2,7 10

−

=⋅v

(

)

моль/ лс

⋅

Рис. 2.43. Кинетические данные

Рис. 2.44. Кинетические данные

Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а

219

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК

1. Зимон А. Д., Лещенко Н. Ф. Физическая химия: Учебник для вузов. –

М.: Химия, 2000. – 320 с.

2. Денисов Е. Т., Саркисов О. М., Лихтенштейн Г. И. Химическая кинети-

ка: Учебник для вузов. – М.: Химия, 2000. – 568 с.

3. Зенин Г. С., Привалова Т. А., Пенкина Н. В. Физическая химия. Ч. 1.

Химическая термодинамика: Текст лекций. – СПб

.: СЗТУ, 2003. – 76 с.

4. Киреев В. А. Курс физической химии: Учебник для вузов. 3-е изд., пе-

рераб. и доп. – М.: Химия, 1975. – 776 с.

5. Стромберг А. Г., Семченко Д. П. Физическая химия: Учебник для хим.

спец. вузов / Под ред. А. Г. Стромберга. – 3-е изд., испр. и доп. – М.: Высш. шк.,

1999. – 527 с.

6. Физическая

химия. В 2 кн. Кн. 2. Электрохимия. Химическая кинетика

и катализ: Учебник для вузов / К. С. Краснов, Н. К.Воробьев, И. Н. Годеев и др.;

Под ред. К.С. Краснова – 2-е изд., перераб. и доп. – М.: Высш. шк., 1995. –

319 с.

7. Эткинс П. В 2 т. Т. 2. Физическая химия / Пер. с англ. / Под ред.

. П. Бутина. – М.: Мир, 1980. – 584 с.

8. Даниэльс Ф., Ольберти Р. Физическая химия / Пер. с англ. / Под ред.

К. В. Топчиевой. – М.: Мир, 1978. – 645 с.

9. Кнорре Д. Г., Крылова Л. Ф., Музыкантов В. С. Физическая химия:

Учебник для биол. ф-тов университетов и пед. вузов. 2-е изд., испр. и доп. – М.:

Высш.

шк., 1990. – 416 с.

10. Еремин Е. Н. Основы химической кинетики: Учеб. пособие для уни-

верситетов и химико-технологических вузов. 2-е изд., доп.. – М.: Высш. шк.,

1976. – 375 с.

11. Жуховицкий А. А., Шварцман Л. А. Физическая химия: Учебник для

вузов. 4-е изд., перераб. и доп. – М.: Металлургия, 1987. – 688 с.

12. Алексеев А. И. Кинетические расчеты технологических

процессов в

производстве минеральных удобрений и глинозема: Учеб. пособие. – Л.: СЗПИ,

1986. – 80 с.

13. Сена Л. А. Единицы физических величин и их размерности: Учеб.-

справ. руководство. 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Гл. ред. физ.-мат. лит.,

1988. – 287 с.